Alfa-helix

Alfa-helix („alfa-šroubovice“) je jeden ze dvou základních typů prostorového uspořádání bílkovin (konkrétně jejich sekundární struktury).^[1] Druhým je beta-skládaný list. Alfa-helix má tvar pravotočivé šroubovice, při pohledu shora tvoří šroubovici bílkovinná kostra, zatímco aminokyselinové zbytky směřují ven. Mezi jednotlivými patry šroubovice vznikají vodíkové můstky (konkrétně mezi C=O skupinou a N–H skupinou o čtyři aminokyseliny dále).^[1] Typickými aminokyselinami vyskytujícími se v alfa-helixu je zejména alanin, glutamát, leucin, lysin a methionin. Pokud se někde vyskytne prolin, zpravidla způsobí ohyb celé šroubovice.^[2]

Schéma alfa-helixu (francouzsky)

Všechny donory vodíkových můstků jsou orientovány jedním směrem a akceptory směrem opačným, alfa-helix by tedy ve vakuu byl relativně silný elektrický dipól. Ve vodném rozpouštědle je ovšem většina náboje odstíněna a dipólový moment alfa-helixů zřejmě nepřispívá ke stabilizaci proteinové struktury. Výjimkou mohou být některé alfa-helixy, jejichž aspoň jeden konec je uvnitř proteinové struktury, například řada DNA vazebných proteinů.^[3]

Parametry

Pro alfa-helix platí tyto parametry:^[2]

• počet aminokyselin na jeden závit (otáčku) alfa-helixu: 3,6
• výška jednoho závitu (měřeno podél osy šroubovice): 0,54 nanometru.
• vzdálenost ekvivalentních (odpovídajících si) atomů v kostře šroubovice: 0,15 nanometru.