Histon H3

Histon H3 ist eines der fünf Haupt-Histon-Proteine des Chromatins in eukaryotischen Zellen. Bestehend aus einer globulären Hauptdomäne und einem langen N-terminalen Ende, spielt es eine Rolle in der Struktur der Nukleosomen und somit der „Perlenschnur“-Struktur der Chromatinfäden.

H3 histone, family 3A
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Bezeichner
Gen-Namen	H3F3A, H3F3
Externe IDs	OMIM: 601128 UniProt Q66I33

H3 histone, family 3B (H3.3B)
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Bezeichner
Gen-Name	H3F3B
Externe IDs	OMIM: 601058 UniProt P84243
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen

Das N-terminale Ende des Histons H3 ragt aus dem kugeligen Kern des Nukleosomes heraus und kann durch verschiedene epigenetische Modifikationen verändert werden. Diese Histonmodifikationen sind kovalente Anhänge von Methyl- oder Acetylgruppen an die Aminosäuren Lysin und Arginin und die Phosphorylierung von Serin oder Threonin. Die Methylierung von Lysin 9 wird mit der Stilllegung von Genen assoziiert (siehe HP1), dem sog. „Gen-Silencing“ und der Bildung von relativ inaktiven DNA-Regionen, dem sogenannten Heterochromatin. Die Acetylierung von Histon H3 findet unter dem Einfluss der Enzymfamilie der Histon-Acetyltransferasen (HAT) an verschiedenen Lysin-Positionen am Histonende statt. Die Acetylierung von Lysin 14 findet häufig in aktiv transkribierten Genregionen statt.

Mutationen in der Histon H3-Proteinfamilie finden sich typischerweise in den seltenen Riesenzelltumoren des Bindegewebes und des Knochens.^[1]

Andere Histon-Proteine

• H1
• H2A
• H2B
• H4

Literatur

• Wells D, Brown D: Histone and histone gene compilation and alignment update. In: Nucleic Acids Research. 19 Suppl. Jahrgang, April 1991, S. 2173–88, PMID 2041803, PMC 331351 (freier Volltext).
• Thatcher TH, Gorovsky MA: Phylogenetic analysis of the core histones H2A, H2B, H3, and H4. In: Nucleic Acids Res. 22. Jahrgang, Nr. 2, Januar 1994, S. 174–9, PMID 8121801, PMC 307768 (freier Volltext).
• Lachner M, O’Carroll D, Rea S, Mechtler K, Jenuwein T: Methylation of histone H3 lysine 9 creates a binding site for HP1 proteins. In: Nature. 410. Jahrgang, Nr. 6824, März 2001, S. 116–20, doi:10.1038/35065132, PMID 11242053.
• Hake SB, Garcia BA, Duncan EM, et al.: Expression patterns and post-translational modifications associated with mammalian histone H3 variants. In: J. Biol. Chem. 281. Jahrgang, Nr. 1, Januar 2006, S. 559–68, doi:10.1074/jbc.M509266200, PMID 16267050.