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Hsp60

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Hsp60
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El miembro 1 de la familia de proteínas de choque térmico D (Hsp60) es una proteína chaperona que tiene función como proteína de choque térmico, y como tal, previene el daño a las proteínas en respuesta a altos niveles de calor. Se presenta en la mayoría de bacterias gramnegativas, así como en mitocondrias y cloroplastos.[2] También se ha encontrado en el citoplasma eucariota.[3] Nombres alternativos: HSP60, 60 kDa chaperonina, chaperonina 60, CPN60, proteína de choque térmico 60, HSP-60, HuCHA60, proteína de matriz mitocondrial P1, proteína de linfocitos P60 y HSPD1.

Datos rápidos TCP-1/Cpn60 chaperonin family, PDB ...
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GroEL

GroEL es la proteína chaperona molecular Hsp60 de Escherichia coli de 60 kDa que forma un complejo cilíndrico activo de dos anillos que contienen 7 subunidades de GroEL cada uno.

GroEL junto con GroES forman parte del complejo molecular llamado GroEL/GroES.

Son esenciales en la célula, mediando el plegamiento de polipéptidos dependientes de ATP en una variedad de compartimentos.[4]

Sinónimos

Nombres anteriores:

  • proteína de choque térmico de 60 kD 1 (chaperonina)
  • paraplejía espástica 13 (autosómica dominante)
  • proteína de choque térmico de 60 kDa 1 (chaperonina)

Símbolos de alias

  • GroEL
  • HSP60

Referencias

Enlaces externos

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