Isoleucina

La isoleucina (abreviada Ile o I)^[2] es uno de los aminoácidos naturales más comunes, además de ser uno de los aminoácidos esenciales para el ser humano (el organismo no lo puede sintetizar). Su composición física es casi idéntica a la de la leucina, variando únicamente por la colocación de sus átomos que es ligeramente diferente, dando lugar a propiedades diferentes; su cadena lateral es no polar (por tanto hidrofóbica), un grupo sec-butilo (1-metilpropilo).

Isoleucina
Archivo:L-isoleucine-3D-sticks.png, Isoleucine-from-xtal-3D-sf.png y L-isoleucine-3D-balls.png
Nombre IUPAC
Ácido 2-amino-3-metilpentanoico
General
Otros nombres	Ácido 2-amino-3-metilpentanoico
Símbolo químico	Ile, I
Fórmula estructural
Fórmula molecular	C6H13NO2
Identificadores
Número CAS	73-32-5[1]
ChEBI	58045 17191, 58045
ChEMBL	CHEMBL1233584
ChemSpider	6067
DrugBank	DB00167
PubChem	791
UNII	5HX0BYT4E3 04Y7590D77, 5HX0BYT4E3
KEGG	C00407 D00065, C00407
SMILES CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O
InChI InChI=InChI=1S/C6H13NO2/c1-3-4(2)5(7)6(8)9/h4-5H,3,7H2,1-2H3,(H,8,9)/t4-,5-/m0/s1 Key: AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N
Propiedades físicas
Densidad	1700 kg/m³; 1,7 g/cm³
Masa molar	131,17 g/mol
Punto de fusión	557 K (284 °C)
Propiedades químicas
Acidez	2,26; 9,60 pKa
Familia	Aminoácido
Esencial	Sí
Codón	AUU, AUC, AUA
Punto isoeléctrico (pH)	6,02
Valores en el SI y en condiciones estándar (25 ℃ y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.
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La isoleucina fue descubierta en 1904 por el químico alemán Félix Ehrlich, en los solubles de melazas.

Metabolismo

Biosíntesis

Siendo esencial a nuestro cuerpo, ya que no lo podemos sintetizar en cantidades viables, debe ser digerido como un componente de la dieta, normalmente en forma de proteínas. En plantas y microorganismos, es sintetizado por una vía de varios pasos, comenzando por el ácido pirúvico y α-cetoglutarato. Las enzimas involucradas en su biosíntesis incluyen:^[3]

• Acetolactato sintasa (también conocido como Ácido Aetohidroxi Sintetasa)
• Dihidroxi-ácido deshidratasa
• Valina aminotransferasa

Catabolismo

La isoleucina es un aminoácido tanto glucogénico como cetogénico. Después de una transaminación con α-cetoglutarato, el esqueleto de carbón puede ser convertido en succinil CoA, y entregado al ciclo del ácido tricarboxílico para oxidación o conversión en oxaloacetato para la glucogénesis. También puede ser convertido en acetil CoA y entregado al ciclo del ácido tricarboxilico al condensarse con oxaloacetato para formar Citrato. En mamíferos, el acetil CoA no puede ser revertido a un carbohidrato, pero puede ser usado para sintetizar cuerpos cetónicos o ácidos grasos, por lo que es cetógeno.

Enfermedades metabólicas

La degradación de la isoleucina está alterada en las siguientes enfermedades metabólicas:

• Acidemia metilmalónica
• Acidemia propiónica
• Aciduria malónica y metilmalónica combinada (CMAMMA)
• Enfermedad del jarabe de arce

Fuentes de isoleucina

A pesar de que este aminoácido no es producido endógenamente por los animales, estos lo tienen almacenado en altas cantidades como componentes de proteínas. Alimentos de origen animal que lo contienen son huevos, pavo, pollo, cordero, queso y pescado. También lo contienen proteínas de soya, algas marinas, y amaranto o kiwicha.^[4]

Véase también

• Aminoácidos ramificados