PLCD3

La fosfoinosítido fosfolipasa C delta 3 (PLCD3) (EC 3.1.4.11) es una isozima humana de la enzima fosfoinosítido fosfolipasa C. Cataliza la reacción:^[2]

1-fosfatidil-1D-mio-inositol 4,5-bisfosfato + H₂O ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ 1D-mio-inositol-1,4,5-trisfosfato + diacilglicerol

Fosfoinosítido fosfolipasa C delta 3[1]
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB  Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Nomenclatura	Otros nombres Fosfolipasa C delta 3
Símbolo	PLCD3 (HGNC: 9061)
Identificadores externos	OMIM: 608795 EBI: PLCD3 GeneCards: Gen PLCD3 UniProt: PLCD3  Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	3.1.4.11
Locus	Cr. 17 q21
Ontología génica Referencias: AmiGO / QuickGO
Estructura/Función proteica
Tamaño	789 (aminoácidos)
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
Entrez	113026
UniProt	Q8N3E9 n/a
RefSeq (ARNm)	NM_133373 n/a
PubMed (Búsqueda)
PMC (Búsqueda)
v t e
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Tiene como función la producción de las moléculas mensajeras diacilglicerol (DAG) e inositol 1,4,5-trifosfato (IP3). El DAG media en la activación de la proteína kinasa C mientras que el IP3 libera Ca²⁺ de los depósitos intracelulares. Es esencial para el desarrollo de la placenta y de los trofoblastos. Puede que participe en la citocinesis hidrolizando fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato (PIP2). Se une a 3 iones calcio por subunidad. Dos de los iones calcio se unen al dominio C2. La enzima es fuertemente activada por el ácido fosfatídico, inhibida por la fosfatidiletanolamina, fosfatidilcolina, esfingomielina y fosfatidilserina.^[3]

Tiene como localización celular el citoplasma. Está presente en células epiteliales. Es regulada negativamente por Ca²⁺ y cAMP. Contiene 1 dominio C2, 3 dominios manos EF, 1 dominio PH, 1 dominio PI-PLC X-box y 1 dominio PI-PLC Y-box. El dominio C2 es un módulo membranoso objetivo dependiente de Ca²⁺. El dominio PH media la interacción con la superficie de la membrana uniéndose al PIP2.^[3]