Monoamiinioksidaasi

Monoamiinioksidaasi (lyhennetään MAO) on entsyymi, joka katalysoi monoamiinien oksidaatiota synaptisesti epäaktiiviseen muotoon, ja näin saa ne lopettamaan toiminnan. Näitä entsyymeitä löytyy mitokondrion ulkomembraaniin kiinnittyneenä useimmista kehon soluista ja ne kuuluvat flaviiniryhmän sisältäviin amiinioksidoreduktaasi proteiiniperheeseen. Monoamiinioksidaasin löysi Mary Bernheim maksasta ja nimesi sen tyramiini oksidaasiksi.

Malli ihmisen MAO-A:n monomeeristä, johon on sitoutunut FAD- molekyyli ja klorgiliini

Monoamiinioksidaasin entsyyminumero on EC 1.4.3.4 ja CAS-numero 9001-66-5.

Tämän entsyymin toimintaa estävillä lääkkeillä, niin sanotuilla MAO-estäjillä hoidetaan masennusta, fobioita ja Parkinsonin tautia.

Vuonna 2008 julkaistu suomalaistutkimus osoitti, että monoamiinioksidaasi A (MAOA) -geenin korkea-aktiivinen muoto aiheuttaa yhdessä alkoholin kanssa impulsiivista väkivaltaista käyttäytymistä^[1].

Alityypit ja jakautuminen kehossa

Ihmiskehossa on kahdentyyppisiä monoamiinioksidaaseja: MAO-A joka pilkkoo serotoniinia, melatoniinia, noradrenaliinia ja adrenaliinia ja MAO-B joka pilkkoo fenetyyliamiinia ja bentsyyliamiinia. Molemmat pilkkovat dopamiinia, tyramiinia ja tryptamiinia.

Molempia löytyy neuroneista ja astrosyyteistä, mutta myös keskushermoston ulkopuolelta:

• MAO-A löytyy myös maksasta, ruoansulatuskanavasta ja istukasta.
• MAO-B löytyy pääasiassa verihiutaleista.

Funktio

Monoamiinioksidaasi katalysoi monoamiinien oksidatiivista deaminaatiota. Happea käytetään amiiniryhmän poistamiseen molekyylista, johtaen vastaavaan aldehydiin ja ammoniakkiin. Yleinen muoto tästä katalysoidusta reaktiosta (R merkkaa vaihtuvaa ryhmää) on:

RCH₂NH₂ + H₂O + FAD ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ RCOH + FADH₂ + NH₃

Monoamiinioksidaasi ja kofaktori FAD ovat kovalenttisesti toisiinsa kiinnittyneet, ja luetellaan siksi flavoproteiiniksi.