Domaine bZIP
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Un domaine bZIP — de l'anglais basic leucine zipper — est un type de domaine de liaison à l'ADN présent dans nombreuses protéines se liant à l'ADN chez les eucaryotes. La région N-terminale de ce domaine contient une région, riche en résidus d'acides aminés basiques tels que la lysine et l'arginine, permettant la liaison de la molécule à une séquence nucléotidique spécifique sur l'ADN, tandis que la région C-terminale en hélice α contient la glissière à leucine permettant d'assurer la dimérisation de l'ensemble. Les domaines bZIP se trouvent en premier lieu sur les facteurs de transcription[2],[3].
Les facteurs de transcription à domaine bZIP sont présents chez tous les êtres vivants. Une étude de 2008 indique que quatre gènes de domaines bZIP pourraient avoir été portés par le dernier ancêtre commun à toutes les plantes[4]. Les interactions entre facteurs de transcription à domaine bZIP jouent un rôle important dans le développement de certains cancers des épithéliums[5], dans la biosynthèse des hormones stéroïdiennes par les cellules des glandes endocrines[6], dans les fonctions reproductives[7] et dans plusieurs autres phénomènes physiologiques.
On trouve des domaines bZIP notamment dans les protéines suivantes :
- le facteur de transcription AP-1 constitué de l'hétérodimère c-Fos/c-Jun (en) ;
- le facteur de transcription jun-B (en) ;
- la protéine CREB, qui agit comme un facteur de transcription liant l'AMP cyclique ;
- le facteur de transcription opaque-2 des gènes de la zéine 22-kD qui encodent une classe de protéines de stockage de l'albumen de maïs ;
- le facteur de transcription NFE2L2 (pour Nuclear Factor (Erythroid-derived 2)-Like 2), ou Nrf2 ;
- les facteurs de transcription Maf.