Protéine de choc thermique
classe de protéines chaperons assurant la protection, le maintien et la régulation des fonctions des protéines auxquelles elles sont associées / De Wikipedia, l'encyclopédie encyclopedia
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Les protéines de choc thermique (en anglais, heat shock protein ou HSP) sont une famille de protéines chaperons qui sont produites par les cellules en réponse à une exposition à des conditions de stress. Elles ont d'abord été décrites par Alfred Tissières en relation avec les chocs thermiques [1] dans une étude qui prolongeait les observations de Ferruccio Ritossa (en) sur les chromosomes polytènes de glandes salivaires de mouche [2]. Cependant, elles sont exprimées également lors d'autres types de stress cellulaires, dont l'exposition au froid[3], aux rayons UV[4] et lors de la cicatrisation des plaies ou du remodelage tissulaire[5]. Plusieurs membres de ce groupe assurent une fonction de chaperonne moléculaire par stabilisation des nouvelles protéines pour assurer un pliage tridimentionnel correct ou en aidant à replier les protéines qui ont subi un stress cellulaire[6]. Cette expression accrue est la conséquence d'une activation transcriptionnelle régulée. Les fortes augmentations de synthèse des protéines du choc thermique est un élément clé de la réponse au choc thermique et sont induites principalement par le facteur de transcription Heat Shock Factor (ou HSF)[7]. Les HSF se retrouvent dans pratiquement tous les organismes vivants, des bactéries aux humains.