Arginine dihydrolase

L'arginine dihydrolase (ADH) ou arginine désiminase, souvent écrite arginine déiminase par anglicisme, est une hydrolase qui catalyse la réaction :

L-arginine + H₂O  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  L-citrulline + NH₃.

Arginine désiminase

Données clés

N° EC	EC 3.5.3.6
N° CAS	9027-98-9

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

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L'enzyme

Le nom systématique de l'enzyme est la L-arginine iminohydrolase. On trouve aussi : arginine déiminase (nom officiel selon EC) ; citrulline iminase ; L-arginine déiminase.

L'arginine dihydrolase (ADH) est une enzyme capable en anaérobiose de dégrader l'arginine^[1] agissant selon les deux réactions successives :

Cette réaction libère de l'ammoniac, de l'ornithine et du dioxyde de carbone, composés basiques mis en évidence en bactériologie dans les milieux de Moeller pour l'identification bactérienne^[1].

La bactérie testée ADH + peut aussi posséder une ODC. Dans ce cas alcalinisation sera beaucoup plus importante.

Elle agit aussi sur la canavanine^[2].

Elle est différente de l'arginase qui libère de l'urée. D'ailleurs, les bactéries ADH + sont le plus souvent uréase -.

Autres utilisations

Du fait de ses propriétés antitumorales, l'arginine déiminase est étudiée en oncologie^[3].

Voie arginine dihydrolase

L'arginine dihydrolase intervient naturellement dans le métabolisme de certains protozoaires (Giardia), ainsi que dans une algue verte^[4].

Milieu et Technique

Voir Lysine décarboxylase et Milieu de Moeller