EF-G

EF-G ou factor de elongación G (historicamente coñecido tamén como translocase) é un factor de elongación procariótico e unha GTPase responsable de catalizar o movemento coordinado do ARNt e ARNm a través do ribosoma durante a tradución de proteínas procariótica.^[1]

Non confundir con EGF.

Función

O EF-G cataliza a translocación do ARNt e ARNm no ribosoma ao final de cada rolda de elongación do polipétido que se está a sintetizar.^[1] Igual que fai o complexo EF-Tu+ARNt+GTP, o EF-G únese ao ribosoma no seu estado unido a GTP. Cando se une ao sitio A do ribosoma, o EF-G causa que o ARNt que previamente ocupaba ese sitio pase a ocupar unha posición intermedia A/P (unida ao sitio A da subunidade ribosómica menor e ao sitio P da subumidade maior), e o ARNt situado no sitio P é movido ao estado híbrido P/E. A hidrólise do EF-G do GTP causa un cambio conformacional que forza que o ARNt A/P ocupe totalmente o sitio P, e que o ARNt P/E ocupe completamente o sitio E (e saia do complexo do ribosoma), e que o ARNm avance tres nucleótidos en relación ao ribosoma debido á súa asociación con estas moléculas de ARNt. Despois, a molécula de EF-G unida a GDP disóciase do complexo, deixando outro sitio A libre no que pode empezar un novo ciclo de elongación.^[1][2]

Ademais do seu papel na translocación, o EF-G, funcionado conxuntamente co Factor de Reciclaxe do Ribosoma (RRF, Ribosome Recycling Factor), promove a reciclaxe do ribosoma dun modo dependente de GTP.^[3]

Importancia clínica

Normalmente o EF-G é inhibido polo ácido fusídico, pero desenvolveuse resistencia nalgunhas bacterias.^[4][5]

Evolución

O EF-G ten unha historia evolutiva complexa, e ten numerosas versións parálogas presenten en bacterias, o que suxire a subfuncionalización de diferentes variantes do EF-G.^[6]