Proteina C
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La proteina C è il maggiore anticoagulante fisiologico. La sua sintesi avviene nel fegato ed è vitamina K-dipendente. È attivata dalla trombina (in questo caso con azione anti-trombotica indotta dal suo legame con Trombomodulina) nella proteina C attiva . La forma attiva della proteina C (grazie alla proteina S come cofattore) inattiva mediante un meccanismo di proteolisi il Fattore V e il Fattore VIII della coagulazione.
Fa parte del gruppo elettroforetico ematico delle alfa-globuline. È uno zimogeno, la cui forma attivata svolge un ruolo importante nella regolazione della terapia anticoagulante, dell'infiammazione, della morte cellulare e del mantenimento della permeabilità delle pareti dei vasi sanguigni negli esseri umani e in altri animali. La Proteina C attivata è classificata come una serina proteasica poiché contiene un residuo di serina nel suo sito attivo[1]
La forma zimogenica della proteina C è una glicoproteina dipendente dalla vitamina K che circola nel plasma sanguigno. La sua struttura è quella di un polipeptide a due catene costituito da una catena leggera e una catena pesante collegata da un legame disolfuro.[2]
Lo zinco della proteina C viene attivato quando si lega alla trombina, un'altra proteina pesantemente coinvolta nella coagulazione e l'attivazione della proteina C è notevolmente promossa dalla presenza di trombomodulina e recettori della proteina C endoteliale (EPCR). A causa del ruolo dell'EPCR, la proteina C attivata si trova principalmente vicino alle cellule endoteliali (cioè quelle che costituiscono le pareti dei vasi sanguigni), ed è proprio queste cellule e leucociti (globuli bianchi) a influenzare la forma attivata della proteina C[3].