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Protomero

unità strutturale di una proteina oligomerica in biologia Da Wikipedia, l'enciclopedia libera

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In biologia strutturale, il protomero è l'unità strutturale di una proteina oligomerica. È la più piccola unità composta da almeno due catene proteiche diverse che formano un etero-oligomero più grande in associazione a due o più copie di questa unità.

Il termine fu introdotto da Chetverin[1] per rendere non ambigua la nomenclatura nell'enzima Na+/K+-ATPasi. Quest'ultimo è composto da due subunità: una grande subunità catalitica α e una più piccola subunità glicoproteica β (oltre a un proteolipide chiamati subunità γ). All'epoca non era chiaro come funzionassero insieme. Inoltre, quando si parlava di dimero, non era chiaro se ci si riferisse ad αβ o a (αβ)2. Chetverin suggerì di classificare αβ come protomero e (αβ)2 come diprotomero.

I protomeri di solito si organizzano secondo una simmetria ciclica per formare simmetrie a gruppo puntuale chiuso.

In chimica, un protomero è una molecola che mostra tautomerismo per la posizione di un protone.[2][3]

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Esempi

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Virus icosaedrico con envelope

L'emoglobina è un eterotetramero composto da quattro subunità (due α e due β). Dal punto di vista strutturale e funzionale, la molecola è meglio descritta come (αβ)2, ovvero un dimero di due αβ-protomeri, cioè un diprotomero.[4]

L'aspartato carbammiltransferasi ha una composizione di subunità α6β6. I sei six αβ-protomeri sono disposti seconda una simmetria D3.

I capsidi virali sono spesso composti di protomeri. Il protomero nei virus rappresenta la catena polipeptidica ripiegata facente parte della composizione del capside andando a determinarne la forma. Il modo in cui si dispongono formano un capside ad icosaedro o a spirale.

Esempi in chimica comprendono la tirosina e l'acido 4-amminobenzoico. Il primo può essere deprotonato per formare anioni di carbossilato e fenossido[5] e il secondo può essere protonato in gruppi aminici o carbossile.[6]

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