Haemoglobinum

Haemoglobinum, vel Hb et Hgb iminutum, est ferrum Fe²⁺ continens metalloproteinum gasa sanguinis, imprimis oxygenium, sed etiam acidum carbonicum, intra erythrocytos ligans. Paene omnia vertebrata haemoglobinum continent,^[1] Channichthyidis, familia piscium,^[2] et textibus nonnullorum animalium invertebratorum exceptis. Eius structura myoglobini, proteinae quae oxygenum in musculis ligat, satis similis est nisi quod in plerisque animalibus non monomerum est sed polymerum e quattuor catenis polypeptidicis myoglobino similibus consistens. Nihilominus hodieque haemoglobinum unam solam catenam habens in lampetra invenitur. Revera abhinc milliardum circiter annorum myoglobinum et haemoglobinum una et eadem proteina fuerunt cuius genum duplicatum est et post duplicationem varie evolutum est.

Haemoglobini structura
Haemoglobinum cum subunitatibus α (rubre) et β (carulee) et haemi (viride) cum ferro. Helices alpha optime conspicuae sunt.

Haemoglobini munus est transportatio oxygenii ad haemoglobinum ligati de pulmonibus ad omnes organismi textus vivos.

Cum mutationes geneticae aut transcriptionis errores haemoglobinum adulterent, ea haemoglobinopathiae dicuntur.

At haemiglobinum (saepius: Met-Haemoglobinum, Met-Hb) Fe³⁺ continet, cum colore cutis cano lapidis sectilis.

Plura legere si cupis

Haemoglobini structura quaternaria (ad laevam). Haemi descriptio atomica (ad dextram).

• Schechter, Alan N. 2008. "Hemoglobin research and the origins of molecular medicine." Blood.
• Thom, Christopher S. Claire F. Dickson, David A. Gell, et Mitchell J. Weis. 2013. "Hemoglobin Variants: Biochemical Properties and Clinical Correlates", Cold Spring Harb Perspect. Medicine.
• Wilson, Michael T., et Brandon J. Reeder. 2007. "Oxygen-binding haem proteins", Experimental physiology.

Nexus interni

• Apparatus circulatorius
• Branchiae
• Metabolismus