Бета-сендвич

β-сендвич е тип на белковински домен кој често се среќава во протеомите на живите организми. Овие домени обично се состојат од 80 до 350 аминокиселински остатоци и се одликуваат со две антипаралелни β-плочи кои се поставени спротивно една на друга.^[1] Бројот на нишки во β-плочите варира од една до друга белковина. β-сендвич домените понатаму се поделени на повеќе различни склопови (анг. folds). Имуноглобулинскиот тип на склоп, кој се наоѓа во антителата, (Ig-склоп) се состои од β-сендвич аранжман на 7 и 9 антипаралелни β-нишки распоредени во две β-плочи со топологија на мотивот грчки клуч.^[2] Топологијата наречена „швајцарски ролат“ (анг. jelly-roll topology) се наоѓа во белковините кои врзуваат јаглехидрати, како што се конканавалин А и разни лектини, во колаген-врзувачкиот домен на Staphylococcus aureus адхезин и во модулите кои врзуваат фибронектин. L-тип лектинскиот домен е варијација на склопот „швајцарски ролат“, a C2 доменот во својата типична верзија (PKC-C2) е β-сендвич составен од 8 β-нишки.

Илустрација на β-сендвич од Тенасцин C (TN-C) гликобелковината.