Свиок (биохемија)
белковински елемент во биохемијата From Wikipedia, the free encyclopedia
Remove ads
Свиок е елемент на вторичната структура кај белковините каде полипептидниот синџир ја менува својата главна насока.
Дефиниција
Според една дефиниција,[1] свиокот е структурен мотив каде Cα атомите на две аминокиселински остатоци одделени со неколку (обично една до пет) пептидни врски се блиску еден до друг (растојание помало од 7 Å, односно 0.70 nm). Близината на терминалните Cα атоми овозможува создавање на водородна врска помеѓу соодветните остатоци. Ваквата водородна врска е основата за првичната, а и подобро познатата, дефиниција за свиок. Во повеќето случаи, но не сите, дефиницијата која го користи водородното врзување е еквивалентна со дефиницијата која го користи Cα-растојанието.
Remove ads
Видови на свиоци
Свиоците се класифицираат[2] врз основа на разделувањето помеѓу двата крајни остатока:
- Кај α-свиокот, крајните остатоци се одделени со четири пептидни врски (i → i ± 4).
- Кај β-свиокот (најчестата форма), крајните остатоци се одделени со три пептидни врски (i → i ± 3).
- Кај γ-свиокот, крајните остатоци се одделени со две пептидни врски (i → i ± 2).
- Кај δ-свиокот, крајните остатоци се одделени со една пептидна врска (i → i ± 1), што е стерично малку веројатно.
- Кај π-свиокот, крајните остатоци се одделени со пет пептидни врски (i → i ± 5).
Свиоците се класифицираат врз основа на диедарските агли на полипептидниот ’рбет (види Рамачандранов дијаграм). Свиокот може да се претвори во неговиот инверзен свиок (во кој атомите на главниот синџир имаат спротивна хиралност) со промена на знакот на диедарските агли. (Инверзниот свиок не е вистински енантиомер, бидејќи хиралноста на Cα атомот е сочувана.) На овој начин, γ-свиокот има две форми, една класична форма со (φ, ψ) диедарски агли од околу (75°, -65°) и инверзна форма со диедарски агли од (-75°, 65°). Се јавуваат најмалку осум форми на бета свиокот, зависно од тоа дали има цис изомер на пептидна врска и зависно од диедарските агли на централните два остатока. При пишувањето, класичниот и инверзниот β-свиок се разликуваат со знакот прим, на пр., тип I и тип I' бета свиок. Ако i → i + 3 водородна врска се земе како критериум за свиоци, тогаш четирите категории на Венкатачалам[4] (I, II, II', I') се доволни[5] за да се опишат сите можни бета свиоци. Сите четири категории често се јавуваат во белковините, но I е најчестиот, по кого следат II, I' и II" по тој редослед.
Петелки
ω-петелка е термин кој ги опфаќа сите подолги, издолжени или неправилни петелки без фиксно внатрешно водородно поврзување.
Повеќекратни свиоци
Во многу случаи, еден или повеќе остатоци се вклучени во две делумно преклопени свиоци. На пример, во низа од 5 остатоци, и остатоците 1 до 4 и остатоците 2 до 5 формираат свиок; во ваков случај, станува збор за (i, i + 1) двоен свиок. Повеќекратните свиоци (до седумкратни) често се среќаваат во белковините. Бета свитканите ленти се друг тип на повеќекратни свиоци.
Шноли
Шнолата е посебен случај на свиок, кај која насоката на полипептидниот ’рбет се обрнува, а соседните елементи на вторичната структура стапуваат во меѓусебна интеракција. На пример, бета шнолата поврзува две водородно-врзани, антипаралелни β-нишки (прилично збунувачко име, бидејќи β-шнолата може да содржи многу видови на свиоци – α, β, γ, итн.).
Бета шнолите може да се класифицираат според бројот на остатоците кои го сочинуваат свиокот - т.е., оние кои не се дел од β-нишките.[6] Ако овој број е X или Y (според две различни дефиниции за β плочи) β шнолата е дефинирана како X:Y.
Бета свиоците на краевите на бета шнолите имаат различна дистрибуција на типови од другите свиоци; тип I' е најчестиот, проследен со типовите II', I и II.
Флексибилни линкери
Свиоците понекогаш се наоѓаат во рамките на флексибилните линкери или петелките кои ги поврзуваат белковинските домени. Низите на линкерите варираат во должината и типично се богати со поларни ненаелектризирани аминокиселини. Флексибилни линкери им овозможуваат на домените слободно да се виткаат и да ротираат, што е важно за правилно извршување на нивната функција. Тие, исто така, им овозможуваат на нивните врзувачки партнери да индуцираат големи конформациони промени со помош на далекусежна алостерија.[7][8][9]
Remove ads
Улога во склопувањето на белковините
Предложени се две хипотези за улогата на свиоците во белковинското склопување. Според едното гледиште, свиоците играат клучна улога во склопувањето со тоа што овозможуваат интеракции помеѓу елементите на вторичната структура. Ова гледиште е поддржано со студии со мутагенеза кои укажуваат на критична улога на одредени остатоци во свиоците на некои белковини. Исто така, изомерите на X-Pro пептидните врски во свиоците можат целосно да го блокираат конформационото склопување на некои белковини. Според спротивното гледиште, свиоците играат пасивна улога во склопувањето. Ова гледиште е поддржано од слабата сочуваност во аминокиселинската низа кај повеќето свиоци. Исто така, изомерите на многу X-Pro пептидни врски во свиоците имаат мал или никаков ефект на склопувањето.
Поврзано
Надворешни врски
Наводи
Wikiwand - on
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Remove ads