Свијок (биохемија)

Свијок е елемент на вторичната структура кај белковините каде полипептидниот синџир ја менува својата главна насока.

Дефиниција

Според една дефиниција,^[1] свијокот е структурен мотив каде C^α атомите на две аминокиселински остатоци одделени со неколку (обично една до пет) пептидни врски се блиску еден до друг (растојание помало од 7 Å, односно 0.70 nm). Близината на терминалните C^α атоми овозможува создавање на водородна врска помеѓу соодветните остатоци. Ваквата водородна врска е основата за првичната, а и подобро познатата, дефиниција за свијок. Во повеќето случаи, но не сите, дефиницијата која го користи водородното врзување е еквивалентна со дефиницијата која го користи C^α-растојанието.

Видови на свијоци

Шематски приказ на бета свијоци од тип I и тип II.

Свијоците се класифицираат^[2] врз основа на разделувањето помеѓу двата крајни остатока:

• Кај α-свијокот, крајните остатоци се одделени со четири пептидни врски (i → i ± 4).
• Кај β-свијокот (најчестата форма), крајните остатоци се одделени со три пептидни врски (i → i ± 3).
• Кај γ-свијокот, крајните остатоци се одделени со две пептидни врски (i → i ± 2).
• Кај δ-свијокот, крајните остатоци се одделени со една пептидна врска (i → i ± 1), што е стерично малку веројатно.
• Кај π-свијокот, крајните остатоци се одделени со пет пептидни врски (i → i ± 5).

Идеални агли за различни типови на β-свијоци.^[3] Типовите VIa1, VIa2 и VIb се субјекти на дополнителниот услов да остатокот i + 2(*) мора да биде cis-пролин.

Тип	φi + 1	ψi + 1	φi + 2	ψi + 2
I	-60°	-30°	-90°	0°
II	-60°	120°	80°	0°
VIII	-60°	-30°	-120°	120°
I'	60°	30°	90°	0°
II'	60°	-120°	-80°	0°
VIa1	-60°	120°	-90°	0°*
VIa2	-120°	120°	-60°	0°*
VIb	-135°	135°	-75°	160°*
IV	свијоци кои не спаѓаат во ниедна од горенаведените категории

Свијоците се класифицираат врз основа на диедарските агли на полипептидниот ’рбет (види Рамачандранов дијаграм). Свијокот може да се претвори во неговиот инверзен свијок (во кој атомите на главниот синџир имаат спротивна хиралност) со промена на знакот на диедарските агли. (Инверзниот свијок не е вистински енантиомер, бидејќи хиралноста на C^α атомот е сочувана.) На овој начин, γ-свијокот има две форми, една класична форма со (φ, ψ) диедарски агли од околу (75°, -65°) и инверзна форма со диедарски агли од (-75°, 65°). Се јавуваат најмалку осум форми на бета свијокот, зависно од тоа дали има цис изомер на пептидна врска и зависно од диедарските агли на централните два остатока. При пишувањето, класичниот и инверзниот β-свијок се разликуваат со знакот прим, на пр., тип I и тип I' бета свијок. Ако i → i + 3 водородна врска се земе како критериум за свијоци, тогаш четирите категории на Венкатачалам^[4] (I, II, II', I') се доволни^[5] за да се опишат сите можни бета свијоци. Сите четири категории често се јавуваат во белковините, но I е најчестиот, по кого следат II, I' и II" по тој редослед.

Петелки

ω-петелка е термин кој ги опфаќа сите подолги, издолжени или неправилни петелки без фиксно внатрешно водородно поврзување.

Повеќекратни свијоци

Во многу случаи, еден или повеќе остатоци се вклучени во две делумно преклопени свијоци. На пример, во низа од 5 остатоци, и остатоците 1 до 4 и остатоците 2 до 5 формираат свијок; во ваков случај, станува збор за (i, i + 1) двоен свијок. Повеќекратните свијоци (до седумкратни) често се среќаваат во белковините. Бета свитканите ленти се друг тип на повеќекратни свијоци.

Шноли

Шнолата е посебен случај на свијок, кај која насоката на полипептидниот ’рбет се обрнува, а соседните елементи на вторичната структура стапуваат во меѓусебна интеракција. На пример, бета шнолата поврзува две водородно-врзани, антипаралелни β-нишки (прилично збунувачко име, бидејќи β-шнолата може да содржи многу видови на свијоци – α, β, γ, итн.).

Бета шнолите може да се класифицираат според бројот на остатоците кои го сочинуваат свијокот - т.е., оние кои не се дел од β-нишките.^[6] Ако овој број е X или Y (според две различни дефиниции за β плочи) β шнолата е дефинирана како X:Y.

Бета свијоците на краевите на бета шнолите имаат различна дистрибуција на типови од другите свијоци; тип I' е најчестиот, проследен со типовите II', I и II.

Флексибилни линкери

Свијоците понекогаш се наоѓаат во рамките на флексибилните линкери или петелките кои ги поврзуваат белковинските домени. Низите на линкерите варираат во должината и типично се богати со поларни ненаелектризирани аминокиселини. Флексибилни линкери им овозможуваат на домените слободно да се виткаат и да ротираат, што е важно за правилно извршување на нивната функција. Тие, исто така, им овозможуваат на нивните врзувачки партнери да индуцираат големи конформациони промени со помош на далекусежна алостерија.^[7][8][9]

Улога во склопувањето на белковините

Предложени се две хипотези за улогата на свијоците во белковинското склопување. Според едното гледиште, свијоците играат клучна улога во склопувањето со тоа што овозможуваат интеракции помеѓу елементите на вторичната структура. Ова гледиште е поддржано со студии со мутагенеза кои укажуваат на критична улога на одредени остатоци во свијоците на некои белковини. Исто така, изомерите на X-Pro пептидните врски во свијоците можат целосно да го блокираат конформационото склопување на некои белковини. Според спротивното гледиште, свијоците играат пасивна улога во склопувањето. Ова гледиште е поддржано од слабата сочуваност во аминокиселинската низа кај повеќето свијоци. Исто така, изомерите на многу X-Pro пептидни врски во свијоците имаат мал или никаков ефект на склопувањето.

Поврзано

• Структура на белковините
• Вторична структура на белковините

Надворешни врски

• BetaTPred3 - Insilico платформа за предвидување и иницирање на бета свијоци на посакувана локација во белковина (англиски)
• NetTurnP - Предвидување на бета свијоци во белковински низи (англиски)
• BetaTPred - Предвидување на бета свијоци во белковини со употреба на статистички алгоритми (англиски)