Secundaire structuur (eiwitten)

De secundaire eiwitstructuur is de lokale vouwing van een polypeptide in ruimtelijke structuurelementen. De twee meest voorkomende secundaire structuren zijn de α-helix en β-plaatstructuur. Het aandeel van elke structuur varieert sterk tussen eiwitten. Secundaire structuurelementen vormen zich meestal spontaan bij de synthese van de polypeptideketen. Nadat de secundaire structuur is aangenomen, kan het eiwit zich in zijn geheel opvouwen tot zijn driedimensionale tertiaire structuur.^[1]

Bovenstaande afbeelding bevat aanklikbare links

Interactieve diagram. De eiwitstructuur. Met PCNA als voorbeeld. (PDB: 1AXC)

De secundaire structuur van eiwitten komt tot stand door de vorming van waterstofbruggen tussen de CO-groep en NH-groep in de ruggengraat van het polypeptide. De zijketens van de aminozuren spelen hier geen rol in; ze staan loodrecht op de lengte-as en wijzen naar buiten.^[2] Dit is de reden dat bij vrijwel alle eiwitten, ongeacht de aminozuursamenstelling, zich secundaire structuurelementen kunnen vormen.^[3]

Het concept van de secundaire structuur werd geïntroduceerd door de Deense eiwitchemicus Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang aan de Stanford-universiteit in 1952.^[4][5] De α-helix en β-sheet werden voor het eerst beschreven door Pauling en Corey een jaar daarvoor.^[6][7] Ook bij andere biopolymeren, zoals nucleïnezuren, komen karakteristieke secundaire structuren voor.

Vormen

Twee wijdverbreide en goed onderzochte secundaire structuren zijn de α-helix en β-plaat (β-sheet). Andere helices worden in de regel maar zelden waargenomen in de natuur. Ook grotere secundaire structuren zoals de polyproline-helix en α-plaat zijn zeldzaam in de meeste eiwitten, maar men veronderstelt dat deze structuren belangrijk zijn tijdens de eiwitvouwing. Strakke bochten (turns) en losse, flexibele lussen (loops) verbinden de meer "algemene" secundaire structuurelementen. Wanneer de secundaire structuur niet juist tot stand komt, ontstaat een klasse van conformaties die random coil wordt genoemd.

Ieder aminozuur heeft een aparte rol in de totstandkoming van de verschillende secundaire structuurelementen. Proline en glycine staan ook wel bekend als "helixbrekers", omdat ze de regelmatige helix-ruggengraat makkelijk verstoren. Aminozuren die makkelijk helixvormige conformaties aannemen zijn methionine, alanine, leucine, glutaminezuur en lysine ("MALEK" in 1-lettercodes). Aminozuren met een grote aromatische zijketen, zoals tryptofaan, tyrosine en fenylalanine, of met een vertakte zijketen (isoleucine, valine en threonine) nemen een plattere structuur aan, veelal de β-sheet.

Verschillende onderzoeken hebben uitgewezen dat de β-plaatstructuur een hogere rigiditeit heeft in eiwitten dan α-helices.^[8][9] Door te kijken naar de lokale moleculaire vibraties in eiwitten kon vastgesteld worden hoe belangrijk de secundaire structuur is voor de vouwing van het eiwit als geheel.^[8] Metingen met neutronendiffractie hebben het spectrale kenmerk bij ~ 1 THz rechtstreeks verbonden met collectieve bewegingen van de secundaire structuur van het eiwit GFP.^[10]

Zie ook

• Eiwithelix

Referenties

1. (en) Ibraheem Rehman; Salome Botelho (2020). Biochemistry, Secondary Protein Structure. StatPearls Publishing LLC..
2. Schuit, F.C (2000). Medische biochemie. Bohn Stafleu Van Loghum, Houten, "Hoofdstuk 3: Ruimtelijk eiwitstructuur". ISBN 9031330205.
3. (en) Alberts, B. Johnson, AD. et al. (2015). Molecular Biology of The Cell, 6th edition. Garland Science, New York, p. 115. ISBN 1317563751.
4. (en) Linderstrøm-Lang KU (1952). Lane Medical Lectures: Proteins and Enzymes. Stanford University Press, pp. 115.
5. (en) Schellman JA, Schellman CG (1997). Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang (1896–1959). Protein Sci. 6 (5): 1092–100. PMID 9144781. PMC 2143695. DOI: 10.1002/pro.5560060516. “He had already introduced the concepts of the primary, secondary, and tertiary structure of proteins in the third Lane Lecture (Linderstram-Lang, 1952)”.
6. (en) Pauling L, Corey RB, Branson HR (1951). The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 37 (4): 205–11. PMID 14816373. PMC 1063337. DOI: 10.1073/pnas.37.4.205.
7. (en) Pauling L, Corey RB (1951). Configurations of Polypeptide Chains With Favored Orientations Around Single Bonds: Two New Pleated Sheets. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 37 (11): 729–40. PMID 16578412. PMC 1063460. DOI: 10.1073/pnas.37.11.729.
8. (en) Perticaroli S, Nickels JD, Ehlers G, O'Neill H, Zhang Q, Sokolov AP (2013). Secondary structure and rigidity in model proteins. Soft Matter 9 (40): 9548–56. PMID 26029761. DOI: 10.1039/C3SM50807B.
9. (en) Perticaroli S, Nickels JD, Ehlers G, Sokolov AP (2014). Rigidity, secondary structure, and the universality of the boson peak in proteins. Biophysical Journal 106 (12): 2667–74. PMID 24940784. PMC 4070067. DOI: 10.1016/j.bpj.2014.05.009.
10. (en) Nickels JD, Perticaroli S, O'Neill H, Zhang Q, Ehlers G, Sokolov AP (2013). Coherent neutron scattering and collective dynamics in the protein, GFP. Biophys. J. 105 (9): 2182–87. PMID 24209864. PMC 3824694. DOI: 10.1016/j.bpj.2013.09.029.