Papaina

Papaina (EC 3.4.22.2^[1]) – enzym z podklasy proteaz o niskiej specyficzności substratowej (proteoliza zachodzi niezależnie od tego jakie aminokwasy sąsiadują z wiązaniem peptydowym)^[2] otrzymywany z mleczka zielonych owoców i liści melonowca właściwego^[3] (od którego łacińskiej nazwy gatunkowej pochodzi nazwa papainy).

Jest to substancja podobna do ludzkiej pepsyny. Uczestniczy w rozkładzie białek. Łańcuch papainy zbudowany jest z 212 reszt aminokwasowych, stabilizowany jest 3 mostkami dwusiarczkowymi (−S−S−), z których dwa są ukryte wewnątrz cząsteczki, a jedna znajduje się na jej powierzchni^[4][5]. W centrum aktywnym ma jedną dodatkową grupę sulfhydrylową −SH^[5]. Pełną aktywność enzymatyczną wykazuje w środowisku kwaśnym o pH = 4^[6]. Tworzy dwie domeny, podobnie jak insulina.

Jest składnikiem sosów nadających kruchość potrawom mięsnym^[2], soli zmiękczającej mięso^[7] oraz produktów kosmetycznych (peelingi chemiczne)^[8][9].