Rubisco

Rubisco, karboksylaza/oksygenaza rybulozo-1,5-bisfosforanu, karboksydysmutaza (ang. ribulose bisphosphate carboxylase-oxygenase; EC 4.1.1.39^[1]) – enzym występujący w komórkach roślin. Jest to niezwykle rozpowszechniony enzym katalizujący reakcję przyłączenia cząsteczki dwutlenku węgla do rybulozo-1,5-bisfosforanu (RuBP) w tak zwanej fazie ciemnej procesu fotosyntezy. In vivo enzym jest aktywny w obecności światła. Działanie enzymu związane jest też z fotooddychaniem gdzie rubisco funkcjonuje jako oksygenaza, katalizująca rozbicie cząsteczki r-1,5-bisfosforanu z udziałem tlenu cząsteczkowego na fosfoglicerynian i fosfoglikolan. Rubisco jest białkiem, które stanowi ok. 50% wszystkich rozpuszczalnych białek występujących w liściach roślin.

Model cząsteczki rubisco

Struktura enzymu

U roślin, glonów, sinic i innych bakterii fotosyntetyzujących i chemosyntetyzujących enzym składa się z dwóch podjednostek: podjednostki dużej L (około 55 kDa) i podjednostki małej S (około 13 kDa)^[2]. Centrum aktywne enzymu przyłączające rybulozo-1,5-bisfosforan znajduje się na podjednostce dużej, będącej dimerem, w którym każdy z polipeptydów posiada miejsce przyłączenia substratu. Cały enzym składa się z ośmiu podjednostek dużych i ośmiu małych o łącznej masie około 550 kDa^[3]. U części bakterii i bruzdnic enzym składa się tylko z dużych podjednostek.

Dla właściwego działania enzym wymaga aktywacji polegającej na przyłączeniu jonu magnezowego (Mg²⁺). Właściwe umiejscowienie jonu magnezu jest możliwe dzięki przyłączeniu dodatkowej cząsteczki CO₂ niestanowiącej substratu do lizyny w centrum aktywnym^[4]. Tworzeniu karbaminianu sprzyja wyższe pH oraz wysokie stężenie jonów magnezu występujące na świetle w stromie chloroplastów lub cytoplazmie prokariotów^[5].

Inżynieria genetyczna

Wiadomo, że aktywność rubisco może wpływać ograniczająco na fotosyntezę u roślin. Dzięki rozwojowi genetyki staje się możliwe poprawienie fotosyntezy poprzez modyfikację genów kodujących enzym i poprawę jego aktywności lub obniżenie aktywności oksydacyjnej^[6]. Badania nad przenoszeniem pomiędzy organizmami i ekspresją genów poszczególnych podjednostek rubisco mogą umożliwić takie zmodyfikowanie genów aby zwiększyła się specyficzność enzymu wobec dwutlenku węgla lub zwiększyła szybkość wiązania węgla^[7].

Jednym ze sposobów zwiększenia wydajności fotosyntezy jest możliwość przeniesienia do roślin enzymu rubisco z krasnorostu Galdieria partita. Zwiększyłoby to wydajność fotosyntezy oraz ilość plonów z uprawianych roślin^[8]. Ważnym osiągnięciem jest zastąpienie enzymu tytoniu wersją pochodzącą z fotosyntetyzującej bakterii purpurowej Rhodospirillum rubrum^[9].

Badania wskazują, że istnieje względna równowaga między reakcją karboksylacji a reakcją oksygenacji, a rubisco jest niemal optymalny^[10]. Odkąd fotosynteza jest jedynym, najefektywniejszym z naturalnych procesów regulującym poziom CO₂ w atmosferze ziemskiej, biochemiczny model reakcji katalizowanej przez rubisco używany jest jako kluczowy element modelów zmian klimatu. Poprawność modelu reakcji wiązania dwutlenku węgla jest niezbędna do podstawowego zrozumienia związków i interakcji w modelach środowiskowych^[11].