Splot immunoglobulinowy

Splot immunoglobulinowy, fałd immunoglobulinowy lub domena immunoglobulinowa (domena Ig) – struktura białkowa charakterystyczna dla cząsteczek z nadrodziny immunoglobulin, składającą się z dwóch równoległych harmonijek beta^[1]. Wyróżnia się 4 typy domen immunoglobulinowych^[2]:

• domeny IgV (znane także jako domeny V lub domeny części zmiennych) – mają największe rozmiary, a typowym przykładem są domeny części zmiennych przeciwciał. Jedna z beta-harmonijek beta ma 4, a druga 5 pasm.
• domeny IgC (znane także jako domeny C lub domeny części stałych) – mają mniejsze rozmiary, niż domeny V i budowę charakterystyczną dla domen Ig znajdujących się w częściach stałych przeciwciał. W obydwu harmonijkach beta znajdują się po 4 pasma aminokwasowe. Takie klasyczne domeny IgC nazywa się domenami IgC1. Do domen IgC zalicza się też domeny o charakterze IgV, ale rozmiarach porównywalnych z klasycznymi domenami IgC1. Noszą one nazwę doment IgC2.
• domeny IgI (z ang. intermediate) – mają cechy nie pozwalające zaklasyfikować ich do żadnej z powyższych grup^[3].

Ten artykuł dotyczy medycyny. Zobacz też: inne znaczenia tego słowa.

Całość, niezależnie od rodzaju domeny, jest stabilizowana przez mostki dwusiarczkowe, a w skład struktury wchodzi 60-100 aminokwasów^[1].

Zobacz też

• Przeciwciało
• Białko