ATPase

As ATPases ou adenosinatrifosfatases constituem uma classe de enzimas que catalisam a decomposição do trifosfato de adenosina (ATP) em adenosina difosfato (ADP) e um íon de fosfato livre.^{[1][2][3][4][5][6]} Esta reação liberta energia desfosforilada, que a enzima (na maioria dos casos) aproveita para conduzir outras reações químicas que não ocorreriam de outro modo. Este processo é amplamente utilizado em todas as formas de vida conhecidas.

Algumas destas enzimas são proteínas integrais de membrana (ancoradas nas membranas biológicas) movem solutos através da membrana, tipicamente contra o seu gradiente de concentração. Estes são chamados ATPases transmembranares.

Referências

1. Geider, K. and Hofmann-Berling, H. (1981). «Proteins controlling the helical structure of DNA». Annu. Rev. Biochem. (em inglês). 50: 233–260. PMID 6267987 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
2. Kielley, W.W. (1961). «Myosin adenosine triphosphatase». In: Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K. The Enzymes (em inglês) 2ª ed. Nova Iorque: Academic Press. p. 159–168 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de editores (link)
3. Martin, S.S. and Senior, H.E. (1980). «Membrane adenosine triphosphatase activities in rat pancreas». Biochim. Biophys. Acta (em inglês). 602: 401–418. PMID 6252965 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
4. Njus, D., Knoth, J. and Zallakian, M. (1981). «Proton-linked transport in chromaffin granules». Curr. Top. Bioenerg. (em inglês). 11: 107–147 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
5. Riley, M.V. e Peters, M.I. (1981). «The localization of the anion-sensitive ATPase activity in corneal endothelium». Biochim. Biophys. Acta (em inglês). 644: 251–256. PMID 6114746 !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
6. Tjian, R. (1981). «Regulation of viral transcription and DNA replication by the SV40 large T antigen». Curr. Top. Microbiol. Immunol. (em inglês). 93: 5–24. PMID 6269805

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