Бета-спираль

Бета-спираль — это тандемная структура повтора белка, образованная объединением параллельных бета-цепей в спиральном узоре с двумя^[1] или тремя^[2] гранями. Бета-спираль — это тип соленоидного белкового домена. Структура стабилизируется межцепочечными водородными связями, белок-белковыми взаимодействиями, а иногда и связанными ионами металлов. Идентифицированы как левозакрученная, так и правозакрученная бета-спирали. Двухцепочечные бета-спирали также являются очень частой особенностью белков и обычно синонимичны укладке «Желейного рулета»

Первая бета-спираль наблюдалась в ферменте пектатлиазе, который содержит спираль из семи витков, длина которой достигает 34 Å (3,4 нм). Белок шипа хвоста фага P22, компонент бактериофага P22, имеет 13 витков, а его размер в собранном гомотримере составляет 200 Å (20 нм) в длину. Его внутренняя часть плотно упакована без центральной поры и содержит как гидрофобные остатки, так и заряженные остатки, нейтрализованные солевыми мостиками.

И пектатлиаза, и белок шипа хвоста фага P22 содержат правозакрученные спирали; левозакрученные версии наблюдались в таких ферментах, как UDP-N-ацетилглюкозаминацилтрансфераза и карбоангидра архей^[3]. Другие белки, которые содержат бета-спирали включают белок-антифриз из жука Tenebrio molitor (правозакрученная)^[4] и из почковидного червя ели, Choristoneura fumiferana (левозакрученная)^[5], где регулярно расположенные треонины на β-спиралях связываются с поверхностью кристаллов льда и ингибируют их рост.

Бета-спирали могут эффективно связываться друг с другом, либо лицом к лицу (сопрягая грани своих треугольных призм), либо встык (образуя водородные связи). Следовательно, β-спирали можно использовать в качестве «меток» для побуждения других белков к ассоциации, подобно сегментам спиральной катушки.

Было показано, что члены семейства пентапептидных повторов обладают четырёхугольной бета-спиральной структурой.^[6]

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

Бета-спираль

См. также

Примечания

Литература

Ссылки

Wikiwand - on