Hemproteiner
From Wikipedia, the free encyclopedia
Hemproteiner är en grupp protein som har en hemgrupp med järn kovalent eller icke-kovalent bundet till sig. De är en mycket stor klass av metalloproteiner. Hemgruppen ger funktionalitet, som kan vara syrebärande, syrereduktion, elektronöverföring och andra processer. Hem är bunden till proteinet antingen kovalent eller icke-kovalent eller båda.[1]
Hemen består av järnkatjon bunden i mitten av porfyrinens konjugatbas, liksom andra ligander fästa vid järnets "axiella platser". Porfyrinringen är en plan dianionisk, tetradentatligand. Järnet är typiskt Fe2+ eller Fe3+. En eller två ligander är fästa på de axiella platserna. Porfyrinringen har fyra kväveatomer som binder till järnet, vilket lämnar två andra koordinationspositioner av järnet tillgängliga för bindning till proteinets histidin och en tvåvärd atom.[1]
Hemeproteiner utvecklades troligen för att införliva järnatomen som finns i protoporfyrin IX-ringen av hem i proteiner. Eftersom det gör hemproteiner lyhörda för molekyler som kan binda tvåvärt järn, har denna strategi bibehållits under hela evolutionen eftersom den spelar viktiga fysiologiska roller. Syre (O2), kväveoxid (NO), kolmonoxid (CO) och vätesulfid (H2S) binder till järnatomen i hemproteiner. När de väl är bundna till proteshemgrupperna kan dessa molekyler modulera aktiviteten/funktionen hos dessa hemeproteiner, vilket ger signaltransduktion. Därför kallas dessa gasformiga molekyler gasotransmittorer när de produceras i biologiska system (celler).
På grund av deras olika biologiska funktioner och utbredda överflöd är hemproteiner bland de mest studerade biomolekylerna.[2] Data om hemproteinets struktur och funktion har samlats i The Heme Protein Database (HPD), en sekundär databas till Protein Data Bank.[3]