Мієлопероксидаза

MPO (англ. Myeloperoxidase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 745 амінокислот, а молекулярна маса — 83 869^[5].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MGVPFFSSLR		CMVDLGPCWA		GGLTAEMKLL		LALAGLLAIL		ATPQPSEGAA
PAVLGEVDTS		LVLSSMEEAK		QLVDKAYKER		RESIKQRLRS		GSASPMELLS
YFKQPVAATR		TAVRAADYLH		VALDLLERKL		RSLWRRPFNV		TDVLTPAQLN
VLSKSSGCAY		QDVGVTCPEQ		DKYRTITGMC		NNRRSPTLGA		SNRAFVRWLP
AEYEDGFSLP		YGWTPGVKRN		GFPVALARAV		SNEIVRFPTD		QLTPDQERSL
MFMQWGQLLD		HDLDFTPEPA		ARASFVTGVN		CETSCVQQPP		CFPLKIPPND
PRIKNQADCI		PFFRSCPACP		GSNITIRNQI		NALTSFVDAS		MVYGSEEPLA
RNLRNMSNQL		GLLAVNQRFQ		DNGRALLPFD		NLHDDPCLLT		NRSARIPCFL
AGDTRSSEMP		ELTSMHTLLL		REHNRLATEL		KSLNPRWDGE		RLYQEARKIV
GAMVQIITYR		DYLPLVLGPT		AMRKYLPTYR		SYNDSVDPRI		ANVFTNAFRY
GHTLIQPFMF		RLDNRYQPME		PNPRVPLSRV		FFASWRVVLE		GGIDPILRGL
MATPAKLNRQ		NQIAVDEIRE		RLFEQVMRIG		LDLPALNMQR		SRDHGLPGYN
AWRRFCGLPQ		PETVGQLGTV		LRNLKLARKL		MEQYGTPNNI		DIWMGGVSEP
LKRKGRVGPL		LACIIGTQFR		KLRDGDRFWW		ENEGVFSMQQ		RQALAQISLP
RIICDNTGIT		TVSKNNIFMS		NSYPRDFVNC		STLPALNLAS		WREAS

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

MPO
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1CXP, 1D2V, 1D5L, 1D7W, 1DNU, 1DNW, 1MHL, 1MYP, 3F9P, 3ZS0, 3ZS1, 4DL1, 4EJX, 4C1M, 5FIW
Ідентифікатори
Символи	MPO, myeloperoxidase
Зовнішні ІД	OMIM: 606989 MGI: 97137 HomoloGene: 55450 GeneCards: MPO
Пов'язані генетичні захворювання
Дефіцит мієлопероксидази[1]
Онтологія гена Молекулярна функція • зв’язування з іоном металу • heme binding • heparin binding • chromatin binding • oxidoreductase activity • peroxidase activity Клітинна компонента • мітохондрія • лізосома • secretory granule • azurophil granule • екзосома • клітинне ядро • extracellular region • міжклітинний простір • azurophil granule lumen • внутрішньоклітинна мембранна органела • цитоплазма • phagocytic vesicle lumen Біологічний процес • low-density lipoprotein particle remodeling • defense response to fungus • response to mechanical stimulus • removal of superoxide radicals • hypochlorous acid biosynthetic process • negative regulation of apoptotic process • response to lipopolysaccharide • response to gold nanoparticle • response to yeast • hydrogen peroxide catabolic process • GO:0001306 response to oxidative stress • GO:0010260 старіння людини • response to food • respiratory burst involved in defense response • defense response • defense response to bacterium • neutrophil degranulation • cell redox homeostasis Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	4353	17523
Ensembl	ENSG00000005381	ENSMUSG00000009350
UniProt	P05164	P11247
RefSeq (мРНК)	NM_000250	NM_010824
RefSeq (білок)	NP_000241	NP_034954
Локус (UCSC)	Хр. 17: 58.27 – 58.28 Mb	Хр. 11: 87.68 – 87.7 Mb
PubMed search	[2]	[3]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, пероксидаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як перекис водню, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію, іоном заліза, гемом. Локалізований у лізосомі.

Література

• Johnson K.R., Gemperlein I., Hudson S., Shane S., Rovera G. (1989). Complete nucleotide sequence of the human myeloperoxidase gene. Nucleic Acids Res. 17: 7985—7986. PMID 2552418 doi:10.1093/nar/17.19.7985
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Yamada M., Hur S.-J., Toda H. (1990). Isolation and characterization of extracellular myeloperoxidase precursor in HL-60 cell cultures. Biochem. Biophys. Res. Commun. 166: 852—859. PMID 2154223 doi:10.1016/0006-291X(90)90888-T
• Furtmueller P.G., Burner U., Obinger C. (1998). Reaction of myeloperoxidase compound I with chloride, bromide, iodide, and thiocyanate. Biochemistry. 37: 17923—17930. PMID 9922160 doi:10.1021/bi9818772
• Fiedler T.J., Davey C.A., Fenna R.E. (2000). X-ray crystal structure and characterization of halide-binding sites of human myeloperoxidase at 1.8-A resolution. J. Biol. Chem. 275: 11964—11971. PMID 10766826 doi:10.1074/jbc.275.16.11964
• Fenna R.E., Zeng J., Davey C. (1995). Structure of the green heme in myeloperoxidase. Arch. Biochem. Biophys. 316: 653—656. PMID 7840679 doi:10.1006/abbi.1995.1086