GSTM1

GSTM1 (англ. Glutathione S-transferase mu 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 218 амінокислот, а молекулярна маса — 25 712^[4].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MPMILGYWDI		RGLAHAIRLL		LEYTDSSYEE		KKYTMGDAPD		YDRSQWLNEK
FKLGLDFPNL		PYLIDGAHKI		TQSNAILCYI		ARKHNLCGET		EEEKIRVDIL
ENQTMDNHMQ		LGMICYNPEF		EKLKPKYLEE		LPEKLKLYSE		FLGKRPWFAG
NKITFVDFLV		YDVLDLHRIF		EPKCLDAFPN		LKDFISRFEG		LEKISAYMKS
SRFLPRPVFS		KMAVWGNK

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

GSTM1
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1GTU, 1XW6, 1XWK, 1YJ6, 2F3M
Ідентифікатори
Символи	GSTM1, GST1, GSTM1-1, GSTM1a-1a, GSTM1b-1b, GTH4, GTM1, H-B, MU, MU-1, glutathione S-transferase mu 1
Зовнішні ІД	OMIM: 138350 MGI: 95861 HomoloGene: 121492 GeneCards: GSTM1
Онтологія гена Молекулярна функція • enzyme binding • glutathione binding • protein homodimerization activity • transferase activity • glutathione transferase activity Клітинна компонента • цитоплазма • гіалоплазма • intercellular bridge Біологічний процес • xenobiotic catabolic process • nitrobenzene metabolic process • cellular detoxification of nitrogen compound • glutathione metabolic process • обмін речовин • glutathione derivative biosynthetic process Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	2944	14863
Ensembl	ENSG00000134184	ENSMUSG00000040562
UniProt	P09488	P15626
RefSeq (мРНК)	NM_000561 NM_146421	NM_008183
RefSeq (білок)	NP_000552 NP_666533	NP_032209
Локус (UCSC)	Хр. 1: 109.69 – 109.71 Mb	Хр. 3: 107.89 – 107.89 Mb
PubMed search	[1]	[2]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі як поліморфізм. Локалізований у цитоплазмі.

Література

• Dejong J.L., Chang C.M., Whang Peng J., Knutsen T., Tu C.-P.D. (1988). The human liver glutathione S-transferase gene superfamily: expression and chromosome mapping of an Hb subunit cDNA. Nucleic Acids Res. 16: 8541—8554. PMID 3419925 doi:10.1093/nar/16.17.8541
• Seidegaard J., Vorachek W.R., Pero R.W., Pearson W.R. (1988). Hereditary differences in the expression of the human glutathione transferase active on trans-stilbene oxide are due to a gene deletion. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 85: 7293—7297. PMID 3174634 doi:10.1073/pnas.85.19.7293
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Zhong S., Spurr N.K., Hayes J.D., Wolf C.R. (1993). Deduced amino acid sequence, gene structure and chromosomal location of a novel human class Mu glutathione S-transferase, GSTM4. Biochem. J. 291: 41—50. PMID 8471052 doi:10.1042/bj2910041
• Alin P., Mannervik B., Joernvall H. (1985). Structural evidence for three different types of glutathione transferase in human tissues. FEBS Lett. 182: 319—322. PMID 3979555 doi:10.1016/0014-5793(85)80324-0
• Hubbard M.J., McHugh N.J. (2000). Human ERp29: isolation, primary structural characterisation and two-dimensional gel mapping. Electrophoresis. 21: 3785—3796. PMID 11271497 doi:10.1002/1522-2683(200011)21:17<3785::AID-ELPS3785>3.0.CO;2-2