GYPB

GYPB (англ. Glycophorin B (MNS blood group)) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 4-ї хромосоми.^[2] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 91 амінокислот, а молекулярна маса — 9 782^[3].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MYGKIIFVLL		LSEIVSISAL		STTEVAMHTS		TSSSVTKSYI		SSQTNGETGQ
LVHRFTVPAP		VVIILIILCV		MAGIIGTILL		ISYSIRRLIK		A

A: Аланін
C: Цистеїн
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін

Y: Тирозин

GYPB
Ідентифікатори
Символи	GYPB, CD235b, GPB, GPB.NY, GYPHe.NY, GpMiIII, HGpMiIII, HGpMiVI, HGpMiX, MNS, PAS-3, SS, GYP, glycophorin B (MNS blood group), GYPA
Зовнішні ІД	OMIM: 617923 GeneCards: GYPB
Онтологія гена Молекулярна функція • GO:0001948, GO:0016582 protein binding Клітинна компонента • integral component of plasma membrane • мембрана • клітинна мембрана • integral component of membrane Біологічний процес • leukocyte migration Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	2994	н/д
Ensembl	ENSG00000250361	н/д
UniProt	P06028	н/д
RefSeq (мРНК)	NM_001304382 NM_002100	н/д
RefSeq (білок)	NP_001291311 NP_002091	н/д
Локус (UCSC)	Хр. 4: 144 – 144.02 Mb	н/д
PubMed search	[1]	н/д
Вікідані
Див./Ред. для людей

Задіяний у таких біологічних процесах як поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з сіаловими кислотами. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані.

Література

• Siebert P.D., Fukuda M. (1987). Molecular cloning of a human glycophorin B cDNA: nucleotide sequence and genomic relationship to glycophorin A. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84: 6735—6739. PMID 3477806 doi:10.1073/pnas.84.19.6735
• Tate C.G., Tanner M.J.A. (1988). Isolation of cDNA clones for human erythrocyte membrane sialoglycoproteins alpha and delta. Biochem. J. 254: 743—750. PMID 3196288 doi:10.1042/bj2540743
• Kudo S., Fukuda M. (1989). Structural organization of glycophorin A and B genes: glycophorin B gene evolved by homologous recombination at Alu repeat sequences. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86: 4619—4623. PMID 2734312 doi:10.1073/pnas.86.12.4619
• Storry J.R., Reid M.E., MacLennan S., Lubenko A., Nortman P. (2001). The low-incidence MNS antigens M(v), s(D), and Mit arise from single amino acid substitutions on GPB. Transfusion. 41: 269—275. PMID 11239234 doi:10.1046/j.1537-2995.2001.41020269.x
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Dahr W., Beyreuther K., Moulds J., Unger P. (1987). Hybrid glycophorins from human erythrocyte membranes. I. Isolation and complete structural analysis of the hybrid sialoglycoprotein from Dantu-positive red cells of the N.E. variety. Eur. J. Biochem. 166: 31—36. PMID 3595615 doi:10.1111/j.1432-1033.1987.tb13479.x