ORM2

ORM2 (англ. Orosomucoid 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 201 амінокислот, а молекулярна маса — 23 603^[4].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MALSWVLTVL		SLLPLLEAQI		PLCANLVPVP		ITNATLDRIT		GKWFYIASAF
RNEEYNKSVQ		EIQATFFYFT		PNKTEDTIFL		REYQTRQNQC		FYNSSYLNVQ
RENGTVSRYE		GGREHVAHLL		FLRDTKTLMF		GSYLDDEKNW		GLSFYADKPE
TTKEQLGEFY		EALDCLCIPR		SDVMYTDWKK		DKCEPLEKQH		EKERKQEEGE
S

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

ORM2
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 3APU, 3APV, 3APW, 3APX
Ідентифікатори
Символи	ORM2, AGP-B, AGP-B', AGP2, orosomucoid 2
Зовнішні ІД	OMIM: 138610 MGI: 97445 HomoloGene: 133562 GeneCards: ORM2
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	5005	18407
Ensembl	ENSG00000228278	ENSMUSG00000028359
UniProt	P19652	Q63805
RefSeq (мРНК)	NM_000608	NM_013623 NM_001379520 NM_001379521
RefSeq (білок)	NP_000599	н/д
Локус (UCSC)	Хр. 9: 114.33 – 114.33 Mb	Хр. 4: 63.27 – 63.28 Mb
PubMed search	[1]	[2]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Задіяний у таких біологічних процесах як транспорт, гостра фаза запалення. Секретований назовні.

Література

• Merritt C.M., Board P.G. (1988). Structure and characterisation of a duplicated human alpha 1 acid glycoprotein gene. Gene. 66: 97—106. PMID 2970990 doi:10.1016/0378-1119(88)90228-4
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Schmid K., Buergi W., Collins J.H., Nanno S. (1974). The disulfide bonds of alpha1-acid glycoprotein. Biochemistry. 13: 2694—2697. PMID 4603214 doi:10.1021/bi00710a006
• Treuheit M.J., Costello C.E., Halsall H.B. (1992). Analysis of the five glycosylation sites of human alpha 1-acid glycoprotein. Biochem. J. 283: 105—112. PMID 1567356 doi:10.1042/bj2830105
• Hagglund P., Bunkenborg J., Elortza F., Jensen O.N., Roepstorff P. (2004). A new strategy for identification of N-glycosylated proteins and unambiguous assignment of their glycosylation sites using HILIC enrichment and partial deglycosylation. J. Proteome Res. 3: 556—566. PMID 15253437 doi:10.1021/pr034112b
• Bunkenborg J., Pilch B.J., Podtelejnikov A.V., Wisniewski J.R. (2004). Screening for N-glycosylated proteins by liquid chromatography mass spectrometry. Proteomics. 4: 454—465. PMID 14760718 doi:10.1002/pmic.200300556