PAM

У Вікіпедії є статті про інші значення цього терміна: PAM (значення).

PAM (англ. Peptidylglycine alpha-amidating monooxygenase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 973 амінокислот, а молекулярна маса — 108 332^[4].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MAGRVPSLLV		LLVFPSSCLA		FRSPLSVFKR		FKETTRPFSN		ECLGTTRPVV
PIDSSDFALD		IRMPGVTPKQ		SDTYFCMSMR		IPVDEEAFVI		DFKPRASMDT
VHHMLLFGCN		MPSSTGSYWF		CDEGTCTDKA		NILYAWARNA		PPTRLPKGVG
FRVGGETGSK		YFVLQVHYGD		ISAFRDNNKD		CSGVSLHLTR		LPQPLIAGMY
LMMSVDTVIP		AGEKVVNSDI		SCHYKNYPMH		VFAYRVHTHH		LGKVVSGYRV
RNGQWTLIGR		QSPQLPQAFY		PVGHPVDVSF		GDLLAARCVF		TGEGRTEATH
IGGTSSDEMC		NLYIMYYMEA		KHAVSFMTCT		QNVAPDMFRT		IPPEANIPIP
VKSDMVMMHE		HHKETEYKDK		IPLLQQPKRE		EEEVLDQGDF		YSLLSKLLGE
REDVVHVHKY		NPTEKAESES		DLVAEIANVV		QKKDLGRSDA		REGAEHERGN
AILVRDRIHK		FHRLVSTLRP		PESRVFSLQQ		PPPGEGTWEP		EHTGDFHMEE
ALDWPGVYLL		PGQVSGVALD		PKNNLVIFHR		GDHVWDGNSF		DSKFVYQQIG
LGPIEEDTIL		VIDPNNAAVL		QSSGKNLFYL		PHGLSIDKDG		NYWVTDVALH
QVFKLDPNNK		EGPVLILGRS		MQPGSDQNHF		CQPTDVAVDP		GTGAIYVSDG
YCNSRIVQFS		PSGKFITQWG		EESSGSSPLP		GQFTVPHSLA		LVPLLGQLCV
ADRENGRIQC		FKTDTKEFVR		EIKHSSFGRN		VFAISYIPGL		LFAVNGKPHF
GDQEPVQGFV		MNFSNGEIID		IFKPVRKHFD		MPHDIVASED		GTVYIGDAHT
NTVWKFTLTE		KLEHRSVKKA		GIEVQEIKEA		EAVVETKMEN		KPTSSELQKM
QEKQKLIKEP		GSGVPVVLIT		TLLVIPVVVL		LAIAIFIRWK		KSRAFGDSEH
KLETSSGRVL		GRFRGKGSGG		LNLGNFFASR		KGYSRKGFDR		LSTEGSDQEK
EDDGSESEEE		YSAPLPALAP		SSS

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

PAM
Ідентифікатори
Символи	PAM, PAL, PHM, Peptidylglycine alpha-amidating monooxygenase
Зовнішні ІД	OMIM: 170270 MGI: 97475 HomoloGene: 37369 GeneCards: PAM
Онтологія гена Молекулярна функція • зв’язування з іоном металу • calcium ion binding • copper ion binding • lyase activity • protein kinase binding • monooxygenase activity • каталітична активність • oxidoreductase activity • oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, reduced ascorbate as one donor, and incorporation of one atom of oxygen • L-ascorbic acid binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • zinc ion binding • peptidylglycine monooxygenase activity • peptidylamidoglycolate lyase activity Клітинна компонента • екзосома • extracellular region • integral component of membrane • trans-Golgi network • neuron projection • cell surface • soma • perinuclear region of cytoplasm • клітинна мембрана • secretory granule membrane • secretory granule • перикаріон • мембрана • міжклітинний простір • transport vesicle membrane • GO:0016023 cytoplasmic vesicle Біологічний процес • response to hypoxia • limb development • ovulation cycle process • odontogenesis • regulation of protein secretion • response to estradiol • regulation of actin cytoskeleton organization • maternal process involved in female pregnancy • GO:0044324, GO:0003256, GO:1901213, GO:0046019, GO:0046020, GO:1900094, GO:0061216, GO:0060994, GO:1902064, GO:0003258, GO:0072212 regulation of transcription by RNA polymerase II • обмін речовин • protein homooligomerization • response to copper ion • heart development • central nervous system development • toxin metabolic process • response to pH • response to glucocorticoid • GO:0018033, GO:0018053, GO:0018050, GO:0018051, GO:0018052, GO:0018042, GO:0018043, GO:0018044, GO:0018045, GO:0018046, GO:0018047, GO:0018048, GO:0018049, GO:0018040, GO:0018170, GO:0018041, GO:0018034, GO:0018035, GO:0018036, GO:0018037, GO:0018038, GO:0018039 protein amidation • GO:0044267 protein metabolic process • long-chain fatty acid metabolic process • peptide metabolic process • лактація • peptide amidation • fatty acid primary amide biosynthetic process Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	5066	18484
Ensembl	ENSG00000145730	ENSMUSG00000026335
UniProt	P19021	P97467
RefSeq (мРНК)	NM_000919 NM_001177306 NM_138766 NM_138821 NM_138822 NM_001319943	NM_013626 NM_001357127
RefSeq (білок)	NP_000910 NP_001170777 NP_001306872 NP_620121 NP_620176 NP_620177 NP_001351511 NP_001351512 NP_001351513 NP_001351514 NP_001351515 NP_001351516 NP_001351517 NP_001351518 NP_001351519 NP_001351520 NP_001351521 NP_001351522 NP_001351523	NP_038654 NP_001344056
Локус (UCSC)	Хр. 5: 102.75 – 103.03 Mb	Хр. 1: 97.8 – 98.1 Mb
PubMed search	[1]	[2]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, ліаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іоном міді, іонами металів, іоном цинку. Локалізований у мембрані. Також секретований назовні.

Література

• Glauder J., Ragg H., Rauch J., Engels J.W. (1990). Human peptidylglycine alpha-amidating monooxygenase: cDNA, cloning and functional expression of a truncated form in COS cells. Biochem. Biophys. Res. Commun. 169: 551—558. PMID 2357221 doi:10.1016/0006-291X(90)90366-U
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Yun H.Y., Keutmann H.T., Eipper B.A. (1994). Alternative splicing governs sulfation of tyrosine or oligosaccharide on peptidylglycine alpha-amidating monooxygenase. J. Biol. Chem. 269: 10946—10955. PMID 8144680