TERF1

TERF1 (англ. Telomeric repeat binding factor 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 8-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 439 амінокислот, а молекулярна маса — 50 246^[4].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MAEDVSSAAP		SPRGCADGRD		ADPTEEQMAE		TERNDEEQFE		CQELLECQVQ
VGAPEEEEEE		EEDAGLVAEA		EAVAAGWMLD		FLCLSLCRAF		RDGRSEDFRR
TRNSAEAIIH		GLSSLTACQL		RTIYICQFLT		RIAAGKTLDA		QFENDERITP
LESALMIWGS		IEKEHDKLHE		EIQNLIKIQA		IAVCMENGNF		KEAEEVFERI
FGDPNSHMPF		KSKLLMIISQ		KDTFHSFFQH		FSYNHMMEKI		KSYVNYVLSE
KSSTFLMKAA		AKVVESKRTR		TITSQDKPSG		NDVEMETEAN		LDTRKSVSDK
QSAVTESSEG		TVSLLRSHKN		LFLSKLQHGT		QQQDLNKKER		RVGTPQSTKK
KKESRRATES		RIPVSKSQPV		TPEKHRARKR		QAWLWEEDKN		LRSGVRKYGE
GNWSKILLHY		KFNNRTSVML		KDRWRTMKKL		KLISSDSED

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

TERF1
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1BA5, 1ITY, 1IV6, 1W0T, 3BQO, 3L82, 5HKP
Ідентифікатори
Символи	TERF1, PIN2, TRBF1, TRF, TRF1, hTRF1-AS, t-TRF1, telomeric repeat binding factor 1
Зовнішні ІД	OMIM: 600951 MGI: 109634 HomoloGene: 7570 GeneCards: TERF1
Онтологія гена Молекулярна функція • DNA binding • double-stranded telomeric DNA binding • protein homodimerization activity • telomeric DNA binding • microtubule binding • telomerase activity • ubiquitin binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • G-rich strand telomeric DNA binding • protein heterodimerization activity • DNA binding, bending • ankyrin repeat binding • protein C-terminus binding • GO:0001200, GO:0001133, GO:0001201 DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific Клітинна компонента • цитоплазма • nuclear telomere cap complex • веретено поділу • нуклеоплазма • хромосома • теломера • ядерце • цитоскелет • клітинне ядро • fibrillar center • ядерні тільця • shelterin complex Біологічний процес • telomere maintenance via telomerase • negative regulation of establishment of RNA localization to telomere • negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication • meiotic telomere clustering • negative regulation of establishment of protein localization to telomere • negative regulation of telomerase activity • negative regulation of DNA replication • positive regulation of mitotic cell cycle • mitotic spindle assembly checkpoint signaling • поділ клітини • positive regulation of shelterin complex assembly • G2/M transition of mitotic cell cycle • positive regulation of apoptotic process • positive regulation of microtubule polymerization • negative regulation of establishment of protein-containing complex localization to telomere • клітинний цикл • protein homooligomerization • positive regulation of mitotic nuclear division • telomeric loop formation • telomere capping • negative regulation of exonuclease activity • telomeric D-loop disassembly • t-circle formation • negative regulation of telomeric D-loop disassembly • negative regulation of telomere maintenance via telomerase • negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening • telomere maintenance • GO:0044324, GO:0003256, GO:1901213, GO:0046019, GO:0046020, GO:1900094, GO:0061216, GO:0060994, GO:1902064, GO:0003258, GO:0072212 regulation of transcription by RNA polymerase II Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	7013	21749
Ensembl	ENSG00000147601	ENSMUSG00000025925
UniProt	P54274	P70371
RefSeq (мРНК)	NM_003218 NM_017489	NM_001286628 NM_009352
RefSeq (білок)	NP_003209 NP_059523	NP_001273557 NP_033378
Локус (UCSC)	Хр. 8: 73.01 – 73.05 Mb	Хр. 1: 15.88 – 15.91 Mb
PubMed search	[1]	[2]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як клітинний цикл, поділ клітини, мітоз, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ДНК. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, хромосомах.

Література

• Broccoli D., Smogorzewska A., Chong L., de Lange T. (1997). Human telomeres contain two distinct Myb-related proteins, TRF1 and TRF2. Nat. Genet. 17: 231—235. PMID 9326950 doi:10.1038/ng1097-231
• Shen M., Haggblom C., Vogt M., Hunter T., Lu K.P. (1997). Characterization and cell cycle regulation of the related human telomeric proteins Pin2 and TRF1 suggest a role in mitosis. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94: 13618—13623. PMID 9391075 doi:10.1073/pnas.94.25.13618
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Nakamura M., Zhen Zhou X., Kishi S., Ping Lu K. (2002). Involvement of the telomeric protein Pin2/TRF1 in the regulation of the mitotic spindle. FEBS Lett. 514: 193—198. PMID 11943150 doi:10.1016/S0014-5793(02)02363-3
• Cook B.D., Dynek J.N., Chang W., Shostak G., Smith S. (2002). Role for the related poly(ADP-Ribose) polymerases tankyrase 1 and 2 at human telomeres. Mol. Cell. Biol. 22: 332—342. PMID 11739745 doi:10.1128/MCB.22.1.332-342.2002
• Loayza D., De Lange T. (2003). POT1 as a terminal transducer of TRF1 telomere length control. Nature. 423: 1013—1018. PMID 12768206 doi:10.1038/nature01688