TIMP2

TIMP2 (англ. TIMP metallopeptidase inhibitor 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 220 амінокислот, а молекулярна маса — 24 399^[5].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MGAAARTLRL		ALGLLLLATL		LRPADACSCS		PVHPQQAFCN		ADVVIRAKAV
SEKEVDSGND		IYGNPIKRIQ		YEIKQIKMFK		GPEKDIEFIY		TAPSSAVCGV
SLDVGGKKEY		LIAGKAEGDG		KMHITLCDFI		VPWDTLSTTQ		KKSLNHRYQM
GCECKITRCP		MIPCYISSPD		ECLWMDWVTE		KNINGHQAKF		FACIKRSDGS
CAWYRGAAPP		KQEFLDIEDP

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

TIMP2
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1BR9, 1GXD, 2TMP, 4ILW
Ідентифікатори
Символи	TIMP2, CSC-21K, DDC8, TIMP metallopeptidase inhibitor 2
Зовнішні ІД	OMIM: 188825 MGI: 98753 HomoloGene: 2444 GeneCards: TIMP2
Пов'язані генетичні захворювання
пародонтит, ожиріння[1]
Онтологія гена Молекулярна функція • peptidase inhibitor activity • GO:0048551 enzyme inhibitor activity • зв’язування з іоном металу • integrin binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • protease binding • metalloendopeptidase inhibitor activity • zinc ion binding Клітинна компонента • growth cone • extracellular region • cell surface • soma • neuron projection • екзосома • GO:0005578 Позаклітинна матриця • міжклітинний простір • specific granule lumen • tertiary granule lumen • ficolin-1-rich granule lumen • collagen-containing extracellular matrix Біологічний процес • negative regulation of proteolysis • response to cytokine • negative regulation of peptidase activity • positive regulation of adenylate cyclase activity • GO:0010260 старіння людини • extracellular matrix disassembly • negative regulation of Ras protein signal transduction • central nervous system development • positive regulation of neuron differentiation • response to hormone • negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis • positive regulation of MAPK cascade • negative regulation of cell population proliferation • negative regulation of mitotic cell cycle • regulation of Rap protein signal transduction • negative regulation of endopeptidase activity • neutrophil degranulation • negative regulation of metallopeptidase activity • відгук на органічну речовину Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	7077	21858
Ensembl	ENSG00000035862	ENSMUSG00000017466
UniProt	P16035	P25785
RefSeq (мРНК)	NM_003255	NM_011594
RefSeq (білок)	NP_003246	н/д
Локус (UCSC)	Хр. 17: 78.85 – 78.93 Mb	Хр. 11: 118.19 – 118.25 Mb
PubMed search	[2]	[3]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Кодований геном білок за функціями належить до інгібіторів протеаз, інгібіторів металоферментів. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Секретований назовні.

Література

• Boone T.C., Johnson M.J., de Clerck Y.A., Langley K.E. (1990). cDNA cloning and expression of a metalloproteinase inhibitor related to tissue inhibitor of metalloproteinases. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87: 2800—2804. PMID 2157214 doi:10.1073/pnas.87.7.2800
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Osthues A., Knaueper V., Oberhoff R., Reinke H., Tschesche H. (1992). Isolation and characterization of tissue inhibitors of metalloproteinases (TIMP-1 and TIMP-2) from human rheumatoid synovial fluid. FEBS Lett. 296: 16—20. PMID 1730286 doi:10.1016/0014-5793(92)80393-U
• de Clerck Y.A., Darville M.I., Eeckhout Y., Rousseau G.G. (1994). Characterization of the promoter of the gene encoding human tissue inhibitor of metalloproteinases-2 (TIMP-2). Gene. 139: 185—191. PMID 8112602 doi:10.1016/0378-1119(94)90753-6
• Chattopadhyay N., Mitra A., Frei E., Chatterjee A. (2001). Human cervical tumor cell (SiHa) surface alphavbeta3 integrin receptor has associated matrix metalloproteinase (MMP-2) activity. J. Cancer Res. Clin. Oncol. 127: 653—658. PMID 11710594 doi:10.1007/s004320100271
• Morgunova E., Tuuttila A., Bergmann U., Tryggvason K. (2002). Structural insight into the complex formation of latent matrix metalloproteinase 2 with tissue inhibitor of metalloproteinase 2. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99: 7414—7419. PMID 12032297 doi:10.1073/pnas.102185399