Топ питань
Часова шкала
Чат
Перспективи

Ангіотензинперетворювальний фермент 2

білок-кодуючий ген Homo Sapiens З Вікіпедії, вільної енциклопедії

Ангіотензинперетворювальний фермент 2
Remove ads

Ангіотензинперетворюючий фермент 2 (англ. Angiotensin I converting enzyme 2, ACE2) – білок, який кодується геном ACE2, розташованим у людини на X-хромосомі.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 805 амінокислот, а молекулярна маса — 92 463[4]. Це мембранний або секретований фермент-протеаза, який належить до карбоксипептидаз і металопротеаз. Його основною функцією є розщеплення пептидного гормону ангіотензину I до більш активної форми ангіотензину II. ACE2 руйнує пептид брадикінін і є його природним регулятором в організмі людини[5]. Також цей білок є рецептором для входу в клітину низки вірусів, зокрема коронавірусів SARS-CoV і SARS-CoV-2.

Послідовність амінокислот
10 20 30 40 50
MSSSSWLLLS LVAVTAAQST IEEQAKTFLD KFNHEAEDLF YQSSLASWNY
NTNITEENVQ NMNNAGDKWS AFLKEQSTLA QMYPLQEIQN LTVKLQLQAL
QQNGSSVLSE DKSKRLNTIL NTMSTIYSTG KVCNPDNPQE CLLLEPGLNE
IMANSLDYNE RLWAWESWRS EVGKQLRPLY EEYVVLKNEM ARANHYEDYG
DYWRGDYEVN GVDGYDYSRG QLIEDVEHTF EEIKPLYEHL HAYVRAKLMN
AYPSYISPIG CLPAHLLGDM WGRFWTNLYS LTVPFGQKPN IDVTDAMVDQ
AWDAQRIFKE AEKFFVSVGL PNMTQGFWEN SMLTDPGNVQ KAVCHPTAWD
LGKGDFRILM CTKVTMDDFL TAHHEMGHIQ YDMAYAAQPF LLRNGANEGF
HEAVGEIMSL SAATPKHLKS IGLLSPDFQE DNETEINFLL KQALTIVGTL
PFTYMLEKWR WMVFKGEIPK DQWMKKWWEM KREIVGVVEP VPHDETYCDP
ASLFHVSNDY SFIRYYTRTL YQFQFQEALC QAAKHEGPLH KCDISNSTEA
GQKLFNMLRL GKSEPWTLAL ENVVGAKNMN VRPLLNYFEP LFTWLKDQNK
NSFVGWSTDW SPYADQSIKV RISLKSALGD KAYEWNDNEM YLFRSSVAYA
MRQYFLKVKN QMILFGEEDV RVANLKPRIS FNFFVTAPKN VSDIIPRTEV
EKAIRMSRSR INDAFRLNDN SLEFLGIQPT LGPPNQPPVS IWLIVFGVVM
GVIVVGIVIL IFTGIRDRKK KNKARSGENP YASIDISKGE NNPGFQNTDD
VQTSF
Коротка інформація ACE2, Наявні структури ...
Remove ads

Структура і локалізація

Білок має сайти для зв'язування з іоном цинку та хлоридом.

Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, а також секретований назовні.

Література

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
  • Lin Q., Keller R.S., Weaver B., Zisman L.S. (2004). Interaction of ACE2 and integrin beta1 in failing human heart. Biochim. Biophys. Acta. 1689: 175—178. PMID 15276642 doi:10.1016/j.bbadis.2004.05.005
  • Harmer D., Gilbert M., Borman R., Clark K.L. (2002). Quantitative mRNA expression profiling of ACE 2, a novel homologue of angiotensin converting enzyme. FEBS Lett. 532: 107—110. PMID 12459472 doi:10.1016/S0014-5793(02)03640-2
  • Goulter A.B., Goddard M.J., Allen J.C., Clark K.L. (2004). ACE2 gene expression is up-regulated in the human failing heart. BMC Med. 2: 19—19. PMID 15151696 doi:10.1186/1741-7015-2-19
  • Lai Z.W., Hanchapola I., Steer D.L., Smith A.I. (2011). Angiotensin-converting enzyme 2 ectodomain shedding cleavage-site identification: determinants and constraints. Biochemistry. 50: 5182—5194. PMID 21563828 doi:10.1021/bi200525y
Remove ads

Примітки

Див. також

Loading related searches...

Wikiwand - on

Seamless Wikipedia browsing. On steroids.

Remove ads