Дигідроліпоїлдегідрогеназа

Дигідроліпоїлдегідрогеназа (англ. Dihydrolipoamide dehydrogenase) – білок, який кодується геном DLD, розташованим у людей на короткому плечі 7-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 509 амінокислот, а молекулярна маса — 54 177^[4].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MQSWSRVYCS		LAKRGHFNRI		SHGLQGLSAV		PLRTYADQPI		DADVTVIGSG
PGGYVAAIKA		AQLGFKTVCI		EKNETLGGTC		LNVGCIPSKA		LLNNSHYYHM
AHGKDFASRG		IEMSEVRLNL		DKMMEQKSTA		VKALTGGIAH		LFKQNKVVHV
NGYGKITGKN		QVTATKADGG		TQVIDTKNIL		IATGSEVTPF		PGITIDEDTI
VSSTGALSLK		KVPEKMVVIG		AGVIGVELGS		VWQRLGADVT		AVEFLGHVGG
VGIDMEISKN		FQRILQKQGF		KFKLNTKVTG		ATKKSDGKID		VSIEAASGGK
AEVITCDVLL		VCIGRRPFTK		NLGLEELGIE		LDPRGRIPVN		TRFQTKIPNI
YAIGDVVAGP		MLAHKAEDEG		IICVEGMAGG		AVHIDYNCVP		SVIYTHPEVA
WVGKSEEQLK		EEGIEYKVGK		FPFAANSRAK		TNADTDGMVK		ILGQKSTDRV
LGAHILGPGA		GEMVNEAALA		LEYGASCEDI		ARVCHAHPTL		SEAFREANLA
ASFGKSINF

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Дигідрополіаміддегідрогеназа
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 3RNM, 1ZMC, 1ZMD, 1ZY8, 2F5Z
Ідентифікатори
Символи	DLD, DLDD, DLDH, E3, GCSL, LAD, PHE3, dihydrolipoamide dehydrogenase, Dihydrolipoamide dehydrogenase, OGDC-E3
Зовнішні ІД	OMIM: 238331 MGI: 107450 HomoloGene: 84 GeneCards: DLD
Онтологія гена Молекулярна функція • flavin adenine dinucleotide binding • NAD binding • dihydrolipoyl dehydrogenase activity • oxidoreductase activity • pyruvate dehydrogenase (NAD+) activity • lipoamide binding • oxidoreductase activity, acting on a sulfur group of donors, NAD(P) as acceptor • electron transfer activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding Клітинна компонента • oxoglutarate dehydrogenase complex • myelin sheath • pyruvate dehydrogenase complex • війка • acrosomal matrix • нуклеоплазма • мітохондріальний матрикс • мітохондрія • Акросома • GO:0016023 cytoplasmic vesicle • motile cilium • cell projection • клітинне ядро Біологічний процес • mitochondrial acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate • regulation of membrane potential • GO:0010260 старіння людини • branched-chain amino acid catabolic process • цикл трикарбонових кислот • 2-oxoglutarate metabolic process • lysine catabolic process • regulation of acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate • cell redox homeostasis • протеоліз • lipoate metabolic process • dihydrolipoamide metabolic process • гаструляція • pyruvate metabolic process • sperm capacitation • acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate • mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone • cellular nitrogen compound metabolic process • histone succinylation Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	1738	13382
Ensembl	ENSG00000091140	ENSMUSG00000020664
UniProt	P09622	O08749
RefSeq (мРНК)	NM_001289752 NM_000108 NM_001289750 NM_001289751	NM_007861
RefSeq (білок)	NP_000099 NP_001276679 NP_001276680 NP_001276681	NP_031887
Локус (UCSC)	Хр. 7: 107.89 – 107.93 Mb	Хр. 12: 31.38 – 31.4 Mb
PubMed search	[1]	[2]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Цей білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Білок має сайт для зв'язування з НАД, ФАД, флавопротеїном. Локалізований у мітохондрії, клітинних відростках, війках, цитоплазматичних везикулах.

Література

• Feigenbaum A.S., Robinson B.H. (1993). The structure of the human dihydrolipoamide dehydrogenase gene (DLD) and its upstream elements. Genomics. 17: 376—381. PMID 8406489 doi:10.1006/geno.1993.1335
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Johanning G.L., Morris J.I., Madhusudhan K.T., Samols D., Patel M.S. (1992). Characterization of the transcriptional regulatory region of the human dihydrolipoamide dehydrogenase gene. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89: 10964—10968. PMID 1332063 doi:10.1073/pnas.89.22.10964
• Hiromasa Y., Fujisawa T., Aso Y., Roche T.E. (2004). Organization of the cores of the mammalian pyruvate dehydrogenase complex formed by E2 and E2 plus the E3-binding protein and their capacities to bind the E1 and E3 components. J. Biol. Chem. 279: 6921—6933. PMID 14638692 doi:10.1074/jbc.M308172200
• Mitra K., Rangaraj N., Shivaji S. (2005). Novelty of the pyruvate metabolic enzyme dihydrolipoamide dehydrogenase in spermatozoa: correlation of its localization, tyrosine phosphorylation, and activity during sperm capacitation. J. Biol. Chem. 280: 25743—25753. PMID 15888450 doi:10.1074/jbc.M500310200
• Babady N.E., Pang Y.P., Elpeleg O., Isaya G. (2007). Cryptic proteolytic activity of dihydrolipoamide dehydrogenase. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 104: 6158—6163. PMID 17404228 doi:10.1073/pnas.0610618104