Фактор пригнічення міграції макрофагів

Фактор пригнічення міграції макрофагів (англ. Macrophage migration inhibitory factor (glycosylation-inhibiting factor)) — білок, який кодується геном MIF, розташованим у людей на короткому плечі 22-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 115 амінокислот, а молекулярна маса — 12 476^[4].

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MPMFIVNTNV		PRASVPDGFL		SELTQQLAQA		TGKPPQYIAV		HVVPDQLMAF
GGSSEPCALC		SLHSIGKIGG		AQNRSYSKLL		CGLLAERLRI		SPDRVYINYY
DMNAANVGWN		NSTFA

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

фактор пригнічення міграції макрофагів
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1CA7, 1CGQ, 1GCZ, 1GD0, 1GIF, 1LJT, 1MIF, 1P1G, 2OOH, 2OOW, 2OOZ, 3B9S, 3CE4, 3DJH, 3DJI, 3HOF, 3IJG, 3IJJ, 3JSF, 3JSG, 3JTU, 3L5P, 3L5R, 3L5S, 3L5T, 3L5U, 3L5V, 3SMB, 3SMC, 3U18, 4ETG, 4EUI, 4EVG, 4F2K, 4GRN, 4GRO, 4GRP, 4GRQ, 4GRR, 4GRU, 3WNR, 3WNS, 3WNT, 4K9G, 4OSF, 4OYQ, 4P01, 4P0H, 4WR8, 4WRB, 4PKZ, 4PLU, 4TRF, 4TRU, 4XX7, 4XX8, 5BS9, 5BSC, 5BSI, 5EIZ, 5HVV, 5CG4, 5J7Q, 5BSJ, 5HVT, 4PKK, 5B4O, 5HVS, 5J7P
Ідентифікатори
Символи	MIF, GIF, GLIF, Mmacrophage migration inhibitory factor (glycosylation-inhibiting factor), macrophage migration inhibitory factor
Зовнішні ІД	OMIM: 153620 MGI: 96982 HomoloGene: 55655 GeneCards: MIF
шифр КФ	5.3.3.12
Онтологія гена Молекулярна функція • cytokine activity • isomerase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • chemoattractant activity • phenylpyruvate tautomerase activity • signaling receptor binding • dopachrome isomerase activity • protease binding • GO:0005145 cytokine receptor binding • identical protein binding Клітинна компонента • везикула • myelin sheath • нуклеоплазма • extracellular region • cell surface • екзосома • цитоплазма • гіалоплазма • secretory granule lumen • ficolin-1-rich granule lumen • міжклітинний простір Біологічний процес • positive regulation of protein phosphorylation • negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator • positive regulation of MAP kinase activity • carboxylic acid metabolic process • positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production • процес імунної системи • positive regulation of fibroblast proliferation • DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator • negative regulation of apoptotic process • negative regulation of mature B cell apoptotic process • negative regulation of gene expression • positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation • protein homotrimerization • positive regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway • cell surface receptor signaling pathway • negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator • regulation of cell population proliferation • positive regulation of arachidonic acid secretion • positive regulation of B cell proliferation • positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation • positive regulation of prostaglandin secretion involved in immune response • prostaglandin biosynthetic process • вроджений імунітет • negative regulation of myeloid cell apoptotic process • inflammatory response • проліферація • positive regulation of phosphorylation • positive regulation of myeloid leukocyte cytokine production involved in immune response • leukocyte migration • regulation of macrophage activation • positive regulation of protein kinase A signaling • positive chemotaxis • neutrophil degranulation • interleukin-12-mediated signaling pathway • negative regulation of macrophage chemotaxis • positive regulation of tumor necrosis factor production • positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade • regulation of signaling receptor activity Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	4282	17319
Ensembl	ENSG00000276701 ENSG00000240972	ENSMUSG00000033307
UniProt	P14174	P34884
RefSeq (мРНК)	NM_002415	NM_010798
RefSeq (білок)	NP_002406 NP_002406.1	NP_034928
Локус (UCSC)	Хр. 22: 23.89 – 23.9 Mb	Хр. 10: 75.7 – 75.7 Mb
PubMed search	[1]	[2]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Цей білок за функціями належить до ізомераз, цитокінів. Задіяний у таких біологічних процесах як імунітет, вроджений імунітет, запальна відповідь. Локалізований у цитоплазмі. Також секретований назовні.

Література

• Paralkar V., Wistow G.J. (1994). Cloning the human gene for macrophage migration inhibitory factor (MIF). Genomics. 19: 48—51. PMID 8188240 doi:10.1006/geno.1994.1011
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
• Wistow G.J., Shaughnessy M., Lee D.C., Hodin J., Zelenka P.S. (1993). A macrophage migration inhibitory factor is expressed in the differentiating cells of the eye lens. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90: 1272—1275. PMID 7679497 doi:10.1073/pnas.90.4.1272
• Donn R.P., Shelley E., Ollier W.E.R., Thomson W. (2001). A novel 5'-flanking region polymorphism of macrophage migration inhibitory factor is associated with systemic-onset juvenile idiopathic arthritis. Arthritis Rheum. 44: 1782—1785. PMID 11508429 doi:10.1002/1529-0131(200108)44:8<1782::AID-ART314>3.0.CO;2-#
• Oddo M., Calandra T., Bucala R., Meylan P.R.A. (2005). Macrophage migration inhibitory factor reduces the growth of virulent Mycobacterium tuberculosis in human macrophages. Infect. Immun. 73: 3783—3786. PMID 15908412 doi:10.1128/IAI.73.6.3783-3786.2005
• Sugimoto H., Suzuki M., Nakagawa A., Tanaka I., Nishihira J. (1996). Crystal structure of macrophage migration inhibitory factor from human lymphocyte at 2.1-A resolution. FEBS Lett. 389: 145—148. PMID 8766818 doi:10.1016/0014-5793(96)00553-4