碳酸酐酶

碳酸酐酶（英语：carbonic anhydrases，EC 4.2.1.1）又称碳酸脱水酶（英语：carbonate dehydratases），化学式为：C₁₃₂₄H₂₀₁₈O₃₈₃N₃₅₆S₂Zn^[1]为催化二氧化碳/水与碳酸间转换的酵素^[2]，可维系血液中的酸碱平衡（英语：Acid–base homeostasis）与二氧化碳的运输^[3]。此类酵素的活性位点通常有一个锌离子，因而属于金属蛋白，在被研究最多的α型碳酸酐酶中，锌离子与三个组氨酸的咪唑螯合^[4]。

碳酸酐酶
人类碳酸酐酶II（英语：Carbonic anhydrase II）的结构，中央为一锌离子
标识符
酶学委员会编号（EC编号）	4.2.1.1
CAS号	9001-03-0
数据库
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碳酸酐酶（真核生物）
鉴定
标志	Carb_anhydrase
Pfam	PF00194（旧版）
InterPro（英语：InterPro）	IPR001148
PROSITE（英语：PROSITE）	PDOC00146
SCOP（英语：Structural Classification of Proteins）	1can / SUPFAM
膜蛋白数据库（英语：Membranome）	333
现有可用的蛋白结构： Pfam 结构（旧版） / ECOD PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum（英语：PDBsum） 结构概要

碳酸酐酶可催化以下反应：

CO₂ + H₂O ${\displaystyle \longrightarrow }$ H
2CO
3 ${\displaystyle \longrightarrow }$ H⁺ + HCO−
3

H⁺ + HCO−
3 ${\displaystyle \longrightarrow }$ H
2CO
3 ${\displaystyle \longrightarrow }$ CO₂ + H₂O

碳酸酐酶催化的反应机理

种类

碳酸酐酶有α、β、γ、δ与ζ等五大类，不同类别碳酸酐酶的氨基酸序列无显著相似，应是趋同演化的结果。人类的碳酸酐酶属α型。

近年又有η型与ι型的碳酸酐酶被发现。

α型

脊椎动物、部分藻类与细菌具有α型的碳酸酐酶。

哺乳类的碳酸酐酶比较

碳酸酐酶	基因	分子式	分子量[5] (kDa)	分布位置		人类酵素的效率[a][6] (s−1)	对磺酰胺的抑制系数（KI (nM)）[6]
				细胞	组织[5]
碳酸酐酶I（英语：Carbonic anhydrase I）	CA1	C1285H1961N353O393S3Zn[7]	29	细胞质	红血球与消化道	2.0 × 105	250
碳酸酐酶II（英语：Carbonic anhydrase II）	CA2	C1324H2018O383N356S2Zn[8]	29	细胞质	广泛分布	1.4 × 106	12
碳酸酐酶III（英语：Carbonic anhydrase III）	CA3	C1327H2007O381N365S8Zn[9]	29	细胞质	一型骨骼肌（8%可溶性蛋白均为碳酸酐酶III）	1.3 × 104	240000
碳酸酐酶IV（英语：Carbonic anhydrase IV）	CA4	C1418H2230O436N396S11P2Zn[10]	35	胞外（与糖磷脂酰肌醇相连）	消化道、肾	1.1 × 106	74
碳酸酐酶VA（英语：Carbonic anhydrase VA）	CA5A	C1369H2066O393N368S7Zn[11]	34.7（估计）	线粒体	肝脏	2.9 × 105	63
碳酸酐酶VB（英语：Carbonic anhydrase VB）	CA5B	C1473H2239O425N395S9Zn[12]	36.4（估计）	线粒体	广泛分布	9.5 × 105	54
碳酸酐酶VI（英语：Carbonic anhydrase VI）	CA6	C1569H2374O495N424S8Zn[13]	39–42	分泌至胞外	唾液与母乳	3.4 × 105	11
碳酸酐酶VII（英语：Carbonic anhydrase VII）	CA7	C1328H2011O387N369S10Zn[14]	29	细胞质	广泛分布	9.5 × 105	2.5
碳酸酐酶IX（英语：Carbonic anhydrase IX）	CA9	(C2032H3157O649N571S8Zn)n[15][16]	54, 58	细胞膜	消化道（数种肿瘤组织亦有分布）		16
碳酸酐酶XII（英语：Carbonic anhydrase XII）	CA12	C1761H2716O563N450S10Zn[17]	44	活性位点位于胞外	肾（数种肿瘤组织亦有分布）	4.2 × 105	5.7
碳酸酐酶XIII（英语：Carbonic anhydrase XIII）[18]	CA13	C1332H2038O391N362S2Zn[19]	29	细胞质	广泛分布	1.5 × 105	16
碳酸酐酶XIV（英语：Carbonic anhydrase XIV）	CA14	C1643H2533O508N443S7Zn[20]	54	活性位点位于胞外	肾、心脏、骨骼肌、脑	3.1 × 105	41
CA-XV[21]	CA15	C1586H2471O513N425S12Zn[22]	34–36	胞外（与糖磷脂酰肌醇相连）	肾（不存在于人类组织）	4.7 × 105	72

β型

原核生物与植物叶绿体具有β型碳酸酐酶。

γ型

甲烷菌具有γ型碳酸酐酶。

δ型

硅藻具有δ型碳酸酐酶^[23]。

ɛ型

ɛ型碳酸酐酶见于部分化学自营细菌与蓝菌的羧酶体^[24]，其结构与β型有相似之处，可能为同源，但氨基酸序列已彻底分化^[23]。

ζ型

ζ型碳酸酐酶仅见于硅藻等部分藻类^[25]。威氏海链藻（英语：Thalassiosira weissflogii）（一种硅藻）的ζ型碳酸酐酶可使用镉（而非锌）为辅酶^[26]。

η型

η型碳酸酐酶见于疟原虫，过去被认为属于α型，后来发现其金属离子螯合模式等特征与其不同^[27]。

ι型

ι型碳酸酐酶为截至现在最晚发现的碳酸酐酶，自假微型海链藻（英语：Thalassiosira Pseudonana）（一种硅藻）中发现，也存在其他海生浮游藻类。相较于其他碳酸酐酶使用锌离子催化，ι型碳酸酐酶使用锰离子催化^[28]。一些细菌可能也具此类碳酸酐酶^[29]。

参见

• 碳酸酐酶抑制物（英语：Carbonic anhydrase inhibitor）
• 玻尔效应
• 碳捕集与封存