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天門冬胺酸轉胺甲醯酶
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天門冬胺酸轉胺甲醯酶（英語：Aspartate carbamoyltransferase，EC 2.1.3.2，簡稱為ATCase）是嘧啶核苷酸從頭合成中很重要的一個酶，它催化的是天門冬胺酸與胺甲醯磷酸生成胺甲醯天門冬胺酸和磷酸的反應。
動力學
作為異位酶的典型例子。v-[S]圖為S型，而不是一般米-門二氏酶的雙曲線形，希爾係數>1。這表明，ATC酶的活性隨受質濃度增加而增加，具有正協同性。
ATC酶的活性受嘧啶合成終產物CTP的反饋抑制，這主要發生在反應的最初階段。同時也受到ATP的活化，以調和嘌呤/嘧啶核苷酸的合成。
結構與異位效應
據William Lipscomb的X線分析結果，大腸桿菌的ATC酶結構為C6R6，共由12個亞基組成。其中催化亞基由兩個三量體C3，調節亞基由三個二量體R2組成。兩個催化三量體構成該酶的兩個主要面，調節二聚體構成酶的幾個角，呈三角形。[1]
經過分離的C3同樣具有活性，且Vmax大於原ATC酶，並顯示出無協同性的飽和曲線。也不受ATP/CTP影響。而分離的R2可與異位調節子結合，但不具有催化作用。這證明了原ATC酶中催化亞基與調節亞基相互作用並控制反應活性。[1]
據異位調節假說，活化劑ATP優先與ATC酶的活性型（R），抑制劑CTP則優先與其非活性型（T）結合。
該酶的競爭性抑制劑為N-膦乙醯基-L-天門冬胺酸（PALA）。他不具有反應性，但只與活性型結合。
外部連結
參考文獻
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