3-Méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase
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La 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase, ou alpha-cétoisovalérate déshydrogénase, est une oxydoréductase faisant partie du complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase dont elle est l'enzyme E1. Cette enzyme a pour fonction de fixer une molécule d'alpha-cétoisovalérate sur un lipoamide avec l'aide d'une thiamine pyrophosphate (TPP) et libération de CO2. Elle fait partie du complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase, dont elle est l'enzyme E1, complexe qui réalise la conversion de l'α-cétovaline en Isobutyryl-CoA et CO2 :
+ CoA-SH + NAD+ → NADH + H+ + CO2 + | ||
α-Cétovaline | Isobutyryl-CoA |
Faits en bref N° EC, N° CAS ...
3-Méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase
N° EC | EC 1.2.4.4 |
---|---|
N° CAS | 9082-72-8 |
Cofacteur(s) | TPP |
IUBMB | Entrée IUBMB |
---|---|
IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
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Le mécanisme de cette réaction, qui fait intervenir successivement les enzymes E1, E2 et E3, chacune avec ses cofacteurs, est assez complexe, et peut être résumé par le schéma simplifié ci-dessous :