Ornithin

Ornithin (von griech. ornis, Vogel) ist eine basische, nichtproteinogene α-Aminosäure. Sie tritt in der L-Form hauptsächlich im Harnstoffzyklus als Trägersubstanz auf.

Strukturformel
Allgemeines
Name	L-(+)-Ornithin
Andere Namen	(S)-(+)-Ornithin (S)-(+)-2,5-Diaminopentansäure L-(+)-Diaminovaleriansäure ORNITHINE (INCI)[1] Abkürzung: Orn
Summenformel	C5H12N2O2
Kurzbeschreibung	farblose Kristalle[2]
Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer 70-26-8 EG-Nummer 200-731-7 ECHA-InfoCard 100.000.665 PubChem 6262 ChemSpider 6026 DrugBank DB00129 Wikidata Q410198
Arzneistoffangaben
ATC-Code	A05BA50
Eigenschaften
Molare Masse	132,2 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Schmelzpunkt	140 °C[2]
Löslichkeit	in Wasser mit alkalischer Reaktion leicht löslich[2]
Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung keine Einstufung verfügbar[3]
Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen (0 °C, 1000 hPa).

Herstellung

L-Ornithin wurde erstmals von Max Jaffé^[4] 1877 aus Hühnerexkrementen hergestellt.^[2] Die technische Herstellung von L-Ornithin erfolgt durch Hydrolyse von L-Arginin im alkalischen Medium.

Rolle im Harnstoffzyklus

L-Ornithin entsteht im Harnstoffzyklus unter Katalyse der Arginase aus L-Arginin durch Wassereinbau und Freisetzung von Harnstoff (NH₂–CO–NH₂).

L-Ornithin verbindet sich dann, katalysiert durch die Ornithin-Carbamoylphosphat-Transferase, mit Carbamoylphosphat unter Abspaltung dessen Phosphats, und bildet so L-Citrullin.

Die Argininosuccinat-Synthase katalysiert anschließend unter ATP-Verbrauch die Kondensation mit L-Asparaginsäure. Es entsteht Arginin-Bernsteinsäure, das unter physiologischen Bedingungen als Argininosuccinat, dem Anion, vorliegt.

L-Argininosuccinat wird durch die L-Argininosuccinat-Lyase in Fumarat und L-Arginin gespalten. L-Arginin kann nun wieder Harnstoff freisetzen. Damit liegt wieder L-Ornithin vor und der Reaktionskreis schließt sich.

Anwendungen

Ornithin spielt auch in der Mikrobiologie eine Rolle beim MIO-Test. Forschungsergebnisse zeigen, dass sportliche Leistung in Kombination mit Ornithin und Arginin die Bildung von Wachstumshormonen beeinflussen können.^[5] Eine Reaktion mit Ornithin erkennt man an der Färbung des Agars im Röhrchen:

• Positive Reaktion: Röhrchen bleibt violett angefärbt
• Negative Reaktion: Röhrchen zeigt gelbe Anfärbung

Isomerie

L-Ornithin ist am stereogenen Zentrum (α-Kohlenstoffatom) (S)-konfiguriert. Enantiomer zum L-Ornithin ist das im Bacitracin vorkommende D-Ornithin.^[6] Dieses ist (R)-konfiguriert und nur von untergeordneter Bedeutung.