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Isoleucina
composto chimico Da Wikipedia, l'enciclopedia libera
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L'isoleucina (simbolo Ile o I)[2] è un α-amminoacido, la sua molecola è chirale. Contiene un α-ammino gruppo (protonato a −NH+3 in condizioni fisiologiche), un gruppo carbossilico (deprotonato a −COO- in condizioni fisiologiche) e una catena laterale alifatica, un sec-butile, classificata come apolare e non carica (a pH fisiologico). In condizioni fisiologiche si trova perciò in forma zwitterionica.
L'enantiomero L è uno dei venti amminoacidi ordinari e si riferisce allo stereoisomero acido-(2S,3S)-2-amino-3-metilpentanoico: questa è la configurazione naturale.
È un amminoacido essenziale negli umani, infatti il corpo non può sintetizzarlo e deve quindi essere assunto con la dieta. L'isoleucina è sintetizzata in altri organismi, come i batteri, a partire dal piruvato utilizzando enzimi biosintetici della leucina[3]. Nella trascrizione genetica è codificata dai codoni AUU, AUC, AUA, a cui corrispondono rispettivamente le triplette di nucleotidi ATT, ATC, ATA nel DNA.
La presenza di questo amminoacido nella composizione media delle proteine di organismi eucarioti varia tra il 3% e il 9%[4], dipendentemente dal regno tassonomico di origine.
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Metabolismo
Riepilogo
Prospettiva
Biosintesi
Essendo un nutriente essenziale (non sintetizzato dal corpo umano), l'isoleucina deve essere assunta con la dieta, solitamente come componente di proteine. Nelle piante e nei microrganismi è sintetizzata in vari passaggi, partendo da acido piruvico e alpha-chetoglutarato. Gli enzimi coinvolti in questa biosintesi includono[5]:
- Acetolattato sintasi
- Acido idrossiacetico isomeroreduttasi
- Acido diidrossilico deidrasi[6]
- Valina amminotransferasi
Catabolismo
L'isoleucina è un amminoacido sia glucogenico sia chetogenico. Dopo la transaminazione con alpha-ketoglutarato la catena laterale alifatica può essere convertita sia in succinil-coenzima A, e inserita nel ciclo dell'acido citrico per l'ossidazione, o convertita in acido ossalacetico per la gluconeogenesi (perciò glucogenico). Può anche essere convertita in acetil-coenzima A e inserita nel ciclo dell'acido citrico per condensazione con acido ossalacetico per formare citrato. Nei mammiferi l'acetil-coenzima A non può essere riconvertito a carboidrato ma può essere usato nella sintesi di corpi chetonici o acidi grassi, perciò l'isoleucina è un amminoacido chetogenico[7].
Malattie metaboliche
L'incapacità di metabolizzare l'isoleucina, insieme a altri amminoacidi, è associata con la malattia MSUD che consiste nella decolorazione delle urine del paziente e nell'odore caratteristico di queste, da cui deriva il nome della patologia. Nei casi più gravi, la malattia può portare a danni a cellule nervose e al decesso[8].
Altre malattie metaboliche con alterata degradazione dell'isoleucina sono:
Resistenza all'insulina
L'isoleucina, come gli altri amminoacidi a catena ramificata, è associata con la resistenza all'insulina: nel sangue di topi, ratti e umani affetti da diabete si osservano livelli più alti di isoleucina[9]. Nei topi, una dieta giornaliera mancante di isoleucina migliora la sensibilità all'insulina, mentre una dieta settimanale di questo tipo abbassa significativamente i livelli di glucosio nel sangue[10]. In topi affetti da obesità indotta da dieta e resistenti all'insulina, una dieta con livelli diminuiti di isoleucina e di altri amminoacidi a catena ramificata porta a una riduzione dell'adiposità e ad un miglioramento della sensibilità all'insulina[11].
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Fabbisogno giornaliero
Il fabbisogno giornaliero raccomandato dall'Organizzazione mondiale della sanità per questo amminoacido essenziale è 20 mg/kg di peso corporeo[12]. Ad esempio, il valore raccomandato per un individuo di 70 kg è 1400 mg.
Fonti nutrizionali
Sebbene questo amminoacido non sia biosintetizzato dagli animali, esso è presente in grandi quantità anche in alimenti di origine animale. Gli alimenti con più alto contenuto di isoleucina includono: uova, proteine della soia, alga marina, tacchino, pollo, agnello, formaggio e pesce[13].
Stereoisomeri
L'isoleucina fa parte, assieme alla treonina, della ristretta famiglia di α-amminoacidi naturali contenenti due centri stereogenici. I possibili stereoisomeri sono quattro e posseggono rispettivamente configurazione assoluta: (2S,3S), (2R,3R), (2S,3R) e (2R,3S). Quando si parla di L-treonina ci si riferisce allo stereoisomero (2S,3R), il più rappresentato in natura.
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Sintesi
L'isoleucina può essere sintetizzata in un processo a più stadi partendo da 2-bromobutano e dietilmalonato[14]. L'isoleucina sintetica fu segnalata per la prima volta nel 1905 dal chimico francese Louis Bouveault[15].
Il chimico tedesco Felix Ehrlich scoprì l'isoleucina nella melassa della barbabietola nel 1903[16].
Note
Bibliografia
Voci correlate
Altri progetti
Collegamenti esterni
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