트레오닌

트레오닌(영어: threonine) (기호: Thr 또는 T)^[2]은 단백질의 생합성에 사용되는 α-아미노산이다. 트레오닌은 α-아미노기(생물학적 조건에서 양성자화된 −NH+
3 형태), α-카복실기(생물학적 조건에서 탈양성자화된 −COO⁻ 형태) 및 곁사슬인 하이드록실기를 포함하고 있다. 트레오닌은 극성 비전하 아미노산으로 분류된다. 트레오닌은 필수 아미노산으로 인체에서 합성되지 않으며 음식을 통해 섭취해야 한다. 트레오닌은 대장균과 같은 세균에서 아스파르트산으로부터 합성된다.^[3] 트레오닌은 AC로 시작하는 모든 코돈(ACU, ACC, ACA, ACG)에 의해 암호화되어 있다.

트레오닌

L-트레오닌의 골격 구조식
Ball-and-stick model 공-막대 모형 Space-filling model 공간채움 모형
이름
IUPAC 이름 threonine
별칭 2-amino-3-hydroxybutanoic acid
식별자
CAS 번호	L: 72-19-5 예 D/L: 80-68-2 예
3D 모델 (JSmol)	L: Interactive image L Zwitterion: Interactive image
ChEBI	L: CHEBI:16857 예
ChEMBL	L: ChEMBL291747 예
ChemSpider	L: 6051 예
DrugBank	L: DB00156 예
ECHA InfoCard	100.000.704
EC 번호	L: 200-774-1
IUPHAR/BPS	L: 4785
KEGG	L: D00041
PubChem CID	L: 6288
UNII	L: 2ZD004190S 예 D/L: TFM6DU5S6A 예
CompTox Dashboard (EPA)	L: DTXSID70893087 DTXSID2046412, DTXSID70893087
InChI InChI=1S/C4H9NO3/c1-2(6)3(5)4(7)8/h2-3,6H,5H2,1H3,(H,7,8)/t2-,3+/m1/s1 예 Key: AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N 예 D/L: Key: AYFVYJQAPQTCCC-FGNFWGHYNA-N
SMILES L: C[C@H]([C@@H](C(=O)O)N)O L Zwitterion: C[C@H]([C@@H](C(=O)[O-])[NH3+])O
성질
화학식	C4H9NO3
몰 질량	119.120 g·mol−1
물에서의 용해도	(H2O, g/dl) 10.6(30°),14.1(52°),19.0(61°)
산성도 (pKa)	2.63 (카복실기), 10.43 (아미노기)[1]
달리 명시된 경우를 제외하면, 표준상태(25 °C [77 °F], 100 kPa)에서 물질의 정보가 제공됨. 정보상자 각주

트레오닌의 곁사슬은 보통 수소 결합되어 있다. 형성되는 가장 일반적인 작은 모티프는 ST 턴, ST 모티프(보통 α 나선의 시작 부분) 및 ST 스테이플(일반적으로 α 나선의 중간 부분)이며, 이들은 세린과의 상호작용을 기반으로 한다.

변형

트레오닌 잔기는 수 많은 번역 후 변형에 민감하다. 곁사슬의 하이드록실기는 O-결합 글리코실화를 겪을 수 있다. 또한 트레오닌 잔기는 트레오닌 키네이스에 의해 인산화된다. 트레오닌의 인산화된 형태는 포스포트레오닌이라고 할 수 있다. 포스포트레오닌은 3개의 잠재적인 배위 자리(카복실기, 아미노기, 인산기)를 가지고 있으며, 생물에서 생성되는 인산화된 리간드와 금속 이온 사이의 배위 방식을 결정하는 것은 생물학적 과정에서 포스포트레오닌의 기능을 설명하는 데 중요하다.^[4]

역사

트레오닌은 20가지의 단백질생성성 아미노산들 중에서 가장 나중에 발견되었다. 트레오닌은 1936년에 커티스 마이어(Curtis Meyer)와 윌리엄 커밍 로즈^[5]가 공동으로 발견했다. 4탄당인 트레오스의 유도체로 분자식이 C₄H₈O₅인 트레온산과 구조가 유사하기 때문에 트레오닌이라고 명명되었다.^[6]

입체 이성질체

일반명	L-트레오닌 (2S,3R)	D-트레오닌 (2R,3S)	L-알로트레오닌 (2S,3S)	D-알로트레오닌 (2R,3R)
구조식

트레오닌은 아이소류신과 함께 2개의 입체 중심이 있는 2가지 단백질생성성 아미노산 중 하나이다. 트레오닌은 (2S,3R), (2R,3S), (2S,3S), (2R,3R)의 입체배치를 갖는 4가지 가능한 입체 이성질체로 존재할 수 있다. 그러나 L-트레오닌이라는 이름은 하나의 단일 입체 이성질체인 (2S,3R)-2-아미노-3-하이드록시뷰탄산에 사용된다. 자연계에는 거의 존재하지 않는 두 번째 입체 이성질체 (2S,3S)를 L-알로트레오닌이라고 한다.^[7] 2가지 다른 입체 이성질체인 (2R,3S)-2-아미노-3-하이드록시뷰탄산과 (2R,3R)-2-아미노-3-하이드록시뷰탄산은 그다지 중요하지 않다.

생합성

트레오닌은 필수 아미노산으로 인체에서 합성되지 않으며, 식사를 통해 섭취해야 한다. 성인의 경우 매일 체중 1 kg당 20 mg의 트레오닌이 필요하다.^[8] 식물과 미생물에서 트레오닌은 α-아스파르틸-세미알데하이드 및 호모세린을 거쳐 아스파르트산으로부터 합성된다. 호모세린은 O-인산화를 겪는다. 이 인산 에스터는 하이드록실기의 재배치와 함께 가수분해를 겪는다.^[9] 트레오닌의 일반적인 생합성에 관여하는 효소는 다음과 같다.

1. 아스파르트산 키네이스
2. 아스파르트산-세미알데하이드 탈수소효소
3. 호모세린 탈수소효소
4. 호모세린 키네이스
5. 트레오닌 생성효소

트레오닌 생합성

물질대사

트레오닌은 적어도 세 가지 방식으로 대사된다.

• 많은 동물에서 트레오닌은 L-트레오닌 3-탈수소효소에 의해 피루브산으로 전환된다. 이 경로의 대사 중간생성물은 CoA와 싸이올분해를 거쳐 아세틸-CoA와 글리신을 생성할 수 있다.
• 사람에서 L-트레오닌 3-탈수소효소 유전자는 비활성 위유전자이므로^[10] 트레오닌은 α-케토뷰티르산으로 전환된다. 첫 번째 단계의 메커니즘은 세린 탈수효소에 의해 촉매되는 것과 유사하며, 세린 탈수효소 및 트레오닌 탈수효소 반응은 아마도 동일한 효소에 의해 촉매된다.^[11]
• 많은 생물에서 이는 추가적인 대사를 준비하는 키네이스에 의해 O-인산화된다. 이것은 세균에서 코발라민(비타민 B₁₂) 생합성의 일부로 특히 중요하다. 그 이유는 대사산물이 비타민의 곁사슬에 결합되기 위해 1-아미노프로판-2-올로 전환되기 때문이다.^[12]
• 트레오닌은 쥐의 뇌와 간에서 L-카르니틴의 내인성 생성 동안 글리신을 합성하는 데 사용된다.^[13][14]

공급원

트레오닌이 많이 함유된 식품으로는 코티지 치즈, 가금류, 생선, 고기, 렌즈콩, 검정거북콩,^[15] 및 참깨가 있다.^[16]

라세미 트레오닌은 아세트산 수은(II)을 사용하여 알파-기능화에 의해 크로톤산으로부터 제조할 수 있다. threonine can be prepared from crotonic acid by alpha-functionalization using mercury(II) acetate.^[17]

같이 보기

• 아스파라긴
• 글루타민
• 세린
• 시스테인