Fosfofruktokinaza I

Fosfofruktokinaza I (EC 2.7.1.11), w skrócie PFK-1, jest enzymem z klasy transferaz. Bierze udział w glikolizie. Przy pomocy ATP dokonuje nieodwracalnej fosforylacji fruktozo-6-fosforanu, tworząc fruktozo-1,6-bisfosforan oraz ADP.

Struktura czwartorzędowa fosfofruktokinazy I

Reakcja[1]

+ ATP + ADP

Struktura[2]

Aktywna biologicznie fosfofruktokinaza I występuje pod postacią tetrameru. Posiada ona dwa izozymy:

• izozym M (mięśnie)
• izozym L (wątroba)

Istnieje 5 kombinacji organizacji tych izozymów, tzn. istnieje 5 form tetramerów: M₄, M₃L, M₂L₂, ML₃ oraz L₄. Forma M₄ występuje w mięśniach, L₄.

U ludzi, występują trzy izozymy^[3]:

• izozym M (mięśnie)
• izozym L (mięśnie)
• izozym P (fibroblasty i trombocyty)

W każdej z tkanek różna jest ekspresja tych izozymów.

Regulacja

Reakcja katalizowana przez fosfofruktokinazę I jest najważniejszym punktem kontrolnym w glikolizie. Istnieją różne sposoby jej regulacji:

• ATP - enzym jest allosterycznie hamowany przez ATP,
• AMP - duże ilości AMP aktywują fosfofruktokinazę I,
• cytrynian - duża jego ilość sygnalizuje, że ilość intermediatów cyklu kwasy cytrynowego jest duża, przez co dalszy rozkład glukozy nie jest potrzebny,
• fruktozo-2,6-bisfosforan - stymuluje przebieg glikolizy,
• Jony H⁺ - Fosfofruktokinaza jest hamowana przez jony wodorowe, tak więc szybkość glikolizy maleje wraz ze spadkiem pH. Zapobiega to nadmiernemu tworzeniu mleczanu w warunkach beztlenowych.