Rodopsin

Rodopsin, mrežnjačin purpur, je pigment retine koji je odgovoran za formiranje fotoreceptorskih ćelija, i za prve događaje u percepciji svetlosti. Rodopsini pripadaju familiji G-protein spregnutih receptora i ekstremno su senzitivni na svetlost, što omogućava vid u slabo-osvetljenoj sredini.^[1] Exposed to light, the pigment immediately photobleaches, and it takes about 30 minutes^[2] to regenerate fully in humans.

edit

Rodopsin (opsin 2, štap pigment) (retinitis pigmentosa 4, autosomno dominantan)
Senzorni rodopsin II (duginih boja) smešten u lipidnom dvosloju (glave crveno i repovi plavo) sa transducinom ispod njega. Gtα je obojen crveno, Gtβ plavo, i Gtγ žuto. GDP molekul je vezan u Gtα-podjedinici i kovalento vezani retinal (crno ) je u rodopsinu. N-terminus rodopsina je crven i C-terminus je plav. Pretpostavljeno ankerisanje transducina za membranu je prikazano u crnoj boji.
Dostupne strukture
1eds, 1edx, 1f88, 1gzm, 1hzx, 1jfp, 1l9h, 1ln6, 1u19, 2g87, 2hpy, 2i35, 2i36, 2i37
Identifikatori
Simboli	RHO; MGC138309; MGC138311; OPN2; RP4
Vanjski ID	OMIM: 180380 MGI: 97914 HomoloGene: 68068 GeneCards: RHO Gene
Ontologija gena Molekularna funkcija • rodopsinu-slična receptorska aktivnost • receptorska aktivnost Celularna komponenta • fotoreceptorski spoljašnji segment • membrana plazme • integralno sa membranom plazme Biološki proces • signalni put G-protein spregnutog receptora • vizuelna percepcija • fototransdukcija, vidljiva svetlost • rodopsin posredovana signalizacija • protein-hromofor veza • respons na stimulus
Pregled RNK izražavanja
podaci
Ortolozi
Vrsta	Čovek	Miš
Entrez	6010	212541
Ensembl	ENSG00000163914	ENSMUSG00000030324
UniProt	P08100	Q8K0D8
RefSeq (mRNA)	NM_000539	NM_145383
RefSeq (protein)	NP_000530	NP_663358
Lokacija (UCSC)	Chr 3: 130.73 - 130.74 Mb	Chr 6: 115.9 - 115.9 Mb
PubMed pretraga

Struktura

Rodopsin se sastoji od proteinskog dela opsina i reverzibilno kovalentno vezanog kofaktor, retinala. Opsin, svežanj sedam transmembranskih heliksa međusobno povezanih proteinskim petljama, vezuje retinal (fotoreaktivni hromofor), koji je lociran u centralnoj šupljini na lizinskom ostatku sedmog heliksa. Retinal zauzima horizontalan položaj u odnosu na membranu. Svaki spoljašnji segment diska sadrži hiljade vizuelnih molekula pigmenta. Oko polovine opsina je unutar lipidnog dvosloja. Retinal nastaje u retini iz Vitamina A, dijetarnog beta-karotena. Izomerizacija 11-cis-retinala u sve-trans-retinal pod uticajem svetlosti indukuje konformacionu promenu (beljenje) u opsina, koja se nastavlja sa metarodopsinom II, koji aktivira vezani G protein transducin, i započinje kaskadu sekundarnih glasnika.^[2][3][4]

Rodopsin štapića najsnažnije apsorbuje zeleno-plavu svetlost, i zato izgleda crvenkasto-ljubičasto. On se naziva "vizuelno ljubičasto". Rodopsin je odgovoran za monohromatski vid u tami.^[2]

Goveđi rodopsin

Nekoliko blisko srodnih opsina postoji. Oni se razlikuju u nekoliko aminokiselina, i konsekventno u talasnoj dužini svetlosti koju najjače apsorbuju. Kod čoveka postoje četiri različita opsina pored rodopsina. Fotopsini se nalazi u različitim tipovima koničnih ćelija retine, i oni su baza raspoznavanja boja. Oni imaju maksimume apsorpcije za žuto-zeleno (fotopsin I), zeleno (fotopsin II), i plavo-ljubičasto (fotopsin III) svetlo. Preostali opsin (melanopsin) se nalazi u fotosenzitivnim ganglionskim ćelijama, i apsorbuje najjače plavu svetlost.

Struktura rodopsina je detaljno proučena putem rendgenske strukturne analize kristala rodopsina. Fotoizomerizaciona dinamika je bila istražena putem FTIR spektroskopije i UV/Vis spektroskopije. Prvi fotoprodukt, fotorodopsin, se formira u toku 200 femtosekundi nakon iradijacije, čemu sledi u toku nekoliko pikosekundi drugi, batorodopsin, sa deformisanim sve-trans vezama. Taj intermedijar može da bude zarobljen i studiran na kriogenim temperaturama. Više modela (npr. mehanizam pedala bicikla, hula-tvist mehanizam) pokušava da objasni kako retinalna grupa može da promeni svoju konformaciju bez sudaranja sa okružujućim rodopsin proteinskim džepom.^[5][6][7]

Nedavni nalazi indiciraju da rodopsin funkcionače kao monomer, a ne kao dimer, mada je to dugo vremena bila ustaljena paradigma za G-spregnute proteinske receptore.^[8]