CD8

O CD8 (cluster de diferenciación 8) é unha glicoproteína transmembrana que serve como correceptor para o receptor de células T (TCR). Igual que o receptor TCR das células T, o CD8 únese a moléculas do complexo maior de histocompatibilidade (MHC), pero é específico para as de clase I.^[2] Hai dúas isoformas da proteína, alfa e beta, cada unha codificada nun xene diferente, ambos os dous situados no caso humano no cromosoma 2.

molécula CD8a[1]
Identificadores
Símbolo	CD8A
Símbolos alt.	CD8
Entrez	925
HUGO	1706
OMIM	186910
RefSeq	NM_001768
UniProt	P01732
Outros datos
Locus	Cr. 2 p12

molécula CD8b
Identificadores
Símbolo	CD8B
Símbolos alt.	CD8B1
Entrez	926
HUGO	1707
OMIM	186730
RefSeq	NM_172099
UniProt	P10966
Outros datos

Distribución nos tecidos

O correceptor CD8 exprésase predominantemente na superficie das células T citotóxicas, pero pode tamén encontrarse nas células asasinas naturais (NK), timocitos corticais, e células dendríticas. Exprésase nas células de linfoma linfoblástico de células T e micose fungoide hipopigmentada, pero desaparece con frecuencia noutros tipos de neoplasmas de células T.^[3]

Estrutura

Para funcionar, o CD8 forma un dímero, que consta dun par de cadeas CD8. A forma máis común de CD8 está composta por unha cadea CD8-α e outra CD8-β, ambas as dúas membros da superfamilia das inmunoglobulinas cun dominio variable de tipo inmunoglobulina (IgV) na rexión extracelular conectado coa membrana por un fino talo, seguido por unha cola intracelular. Nalgunhas células tamén se expresan homodímeros menos comúns da cadea CD8-α. O peso molecular do CD8 é de arredor de 13.463,2 Da. A estrutura da molécula CD8 foi determinada por Leahy, D.J., Axel, R., e Hendrickson, W.A. por difracción de raios X a unha resolución de 2,6 Å.^[1] A estrutura ten un pregamento en sándwich beta de tipo inmunoglobulina e consta de 114 residuos de aminoácidos. O 2% da proteína está pregada en hélice α, o 46% en folla β, e o restante 52% son as porcións en bucles.

Representación esquemática do correceptor CD8 heterodimérico.

Función

O dominio extracelular de tipo IgV da CD8-α interacciona coa porción α₃ das moléculas MHC de clase I.^[4] Esta afinidade mantén o receptor de células T (TCR) das células T citotóxicas e a célula diana unidos moi estreitamente durante a activación específica de antíxeno. As células T citotóxicas con proteína de superficie CD8 chámanse células T CD8+. O principal sitio de recoñecemento é un bucle flexible no dominio a3 dunha molécula MHC. Isto descubriuse facendo análises mutacionais.^[1]