Prolina (nazwa skrótowa Pro lub P) – organiczny związek chemiczny z grupy α-aminokwasów, zawierającym w swej strukturze pięcioczłonowy pierścień pirolidynowy. Enancjomer L proliny jest aminokwasem naturalnym, endogennym i glukogennym. Ze względu na obecność dodatkowego wiązania węgiel–azot jest czasem nazywana (chociaż niepoprawnie) iminokwasem (z punktu widzenia chemii nie jest iminą, lecz aminą drugorzędową). Punkt izoelektryczny, pI = 6,30[1].
Szybkie fakty Nazewnictwo, Wzór sumaryczny ...
Prolina
|
Nazewnictwo |
|
Nomenklatura systematyczna (IUPAC) |
kwas (S)-pirolidyno-2-karboksylowy |
Inne nazwy i oznaczenia |
L-prolina, Pro, P |
|
Ogólne informacje |
Wzór sumaryczny |
C5H9NO2 |
Masa molowa |
115,13 g/mol |
Wygląd |
krystaliczne ciało stałe |
Identyfikacja |
Numer CAS |
147-85-3 (L-prolina) 344-25-2 (D-prolina) 609-36-9 racemat |
PubChem |
614 |
DrugBank |
NUTR00047 |
|
InChI |
InChI=1S/C5H9NO2/c7-5(8)4-2-1-3-6-4/h4,6H,1-3H2,(H,7,8) |
InChIKey |
ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N |
|
|
|
Podobne związki |
Podobne związki |
hydroksyprolina |
Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa) |
|
Zamknij
Prolina ma słodki smak (jak większość aminokwasów).
Prolina jest składnikiem wielu białek, wpływającym w znacznym stopniu na ich strukturę trzeciorzędową. Struktura helisy alfa jest niemal pozbawiona proliny. Aminokwas ten obok swojej pochodnej – hydroksyproliny jest głównym składnikiem struktury helisy kolagenu. Przekształcenie proliny w hydroksyprolinę jest katalizowane przez hydroksylazę prolinową w obecności koenzymu – witaminy C. Zaburzenia tego procesu wskutek niedoboru witaminy C mogą prowadzić do szkorbutu. W mRNA prolina kodowana jest przez kodony CCU, CCC, CCA oraz CCG.