Rodanase

A rodanase ou rodanese é un encima mitocondrial que detoxifica o cianuro (CN⁻) ao convertelo en tiocianato (SCN⁻, tamén coñecido como "rodanato").^[1] En encimoloxía, o nome común é tiosulfato sulfurtransferase (EC 2.8.1.1).^[2] Cataliza a seguinte reacción:

tiosulfato + cianuro ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ sulfito + tiocianato

Dominio similar á rodanase
Identificadores
Símbolo	Rodanase
Pfam	PF00581
InterPro	IPR001763
PROSITE	PDOC00322
SCOPe	2ora / SUPFAM
OPM superfamily	413
OPM protein	2mpn
CDD	cd00158
Membranome	571
Estruturas proteicas dispoñibles: Pfam   estruturas / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum resumo de estruturas

tiosulfato sulfurtransferase
Identificadores
Número EC	2.8.1.1
Número CAS	9026-04-4
Bases de datos
IntEnz	vista de IntEnz
BRENDA	entrada de BRENDA
ExPASy	vista de NiceZyme
KEGG	entrada de KEGG
MetaCyc	vía metabólica
PRIAM	perfil
Estruturas PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology	AmiGO / EGO
Procura PMC artigos PubMed artigos NCBI Protein procura

Nomenclatura

Aínda que as regras de nomenclatura estándar para os encimas din que os seus nomes deben rematar en "ase" (neste caso sería rodanase), este encima é moitas veces coñecido como rodanese e así aparece en moitas bases de datos (rhodanese en inglés). Isto débese a que foi un encima descuberto en 1933,^[3] antes de que se establecese a Comisión de Encimas en 1955; e daquela o nome orixinal estaba xa moi asentado e seguiu tendo un amplo uso ata os nosos días.

O nome sistemático desta clase de encimas é "tiosulfato:cianuro sulfurtransferase". Outros nomes en uso común son "tiosulfato cianuro transsulfurase", "tiosulfato tiotransferase", "tiosulfato sulfurtransferase", "rodanese" e "rodanase".

Estrutura e mecanismo

Esta reacción ten lugar en dúas etapas. O diagrama da imaxe do cadro mostra a estrutura determinada por cristalografía de raios X da rodanase. En canto o seu mecanismo de acción, o primeiro paso é que o tiosulfato é reducido polo grupo tiol da cisteína-247 (1), para formar un persulfuro e un sulfito (2). O segundo paso é a reacción do persulfuro con cianuro para producir tiocianato, rexenerando o tiol da cisteína (1).^[4]

A rodanase comparte relacións evolutivas cunha gran familia de proteínas, entre a que se inclúen as seguintes:

• dominio catalítico da Cdc25 fosfatase
• dominios non catalíticos das MAPK-fosfatases de especificidade dual de eucariotas
• dominios non catalíticos das MAPK-fosfatases de tipo PTP de lévedos
• dominios non catalíticos das Ubp4, Ubp5, Ubp7 de lévedos
• dominios non catalíticos da Ubp-Y de mamíferos
• proteína de choque térmico de Drosophila HSP-67BB
• varias proteínas de choque frío bacterianas e proteína de choque de fagos
• proteínas asociadas á senescencia de plantas
• dominios catalíticos e non catalíticos da rodanase^[5]

A rodanase ten unha duplicación interna. Este dominio atópase como copia simple noutras proteínas, incluíndo fosfatases e as ubiquitina C-terminal hidrolases.^[6]

Importancia clínica

Esta racción é importante para o tratamento da exposición ao cianuro, xa que o tiocianato formado ten unha toxicidade 200 veces menor.^{[7]:p. 15938} O uso da solución do tiosulfato como antídoto para o envelenamento por cianuro está baseado na activación deste ciclo encimático.

Proteínas humanas

A rodanase mitocondrial humana é a TST.

Estes outros xenes humanos teñen o dominio "similar a rodanase" en InterPro, pero non son a rodanase coa súa actividade catalítica típica (ver tamén a lista de proteínas relacionadas da familia en #Estrutura e mecanismo):

• fosfatase indutora da fase M: CDC25A; CDC25B; CDC25C;
• proteína fosfatase de especificidade dual: DUSP; DUSP1; DUSP2; DUSP4; DUSP5; DUSP6; DUSP7; DUSP10; DUSP16, tamén chamada MKP7;
• tiosulfato:glutatión sulfurtransferase: KAT, agora chamada "TSTD1";
• adenililtransferase e sulfurtransferase: MOCS3;
• 3-mercaptopiruvato sulfurtransferase: MPST, tamén coñecida como "TSTD2"
• non é un encima: TBCK; TSGA14;
• ubiquitina carboxilo-terminal hidrolase: USP8;
• de actividade descoñecida: TSTD3