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당단백질
올리고당이 공유결합된 단백질 위키백과, 무료 백과사전
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당단백질(糖蛋白質, 영어: glycoprotein)은 아미노산 곁사슬에 올리고당 사슬(글리칸)이 공유 결합된 단백질이다. 탄수화물은 동시 번역 또는 번역 후 변형으로 단백질에 부착된다. 이러한 과정을 글리코실화라고 한다. 세포 밖으로 분비되는 단백질들은 보통 글리코실화된다.
세포 외로 연장되는 구획을 갖는 단백질에서 세포 외 분절도 보통 글리코실화된다. 당단백질은 보통 중요한 내재성 막 단백질이며, 세포-세포 상호작용에서 역할을 한다. 분비 시스템의 소포체 기반 글리코실화와 가역적 세포질-핵 글리코실화를 구별하는 것이 중요하다. 세포질과 핵의 당단백질은 인산화의 역수로 간주되는 단일 N-아세틸글루코사민(GlcNAc) 잔기의 가역적 첨가를 통해 변형될 수 있으며, 이들의 기능은 인산화 기반의 신호 전달을 제어하는 추가 조절 메커니즘일 가능성이 높다.[2] 대조적으로 고전적인 분비 글리코실화는 구조적으로 필수적일 수 있다. 예를 들어 아스파라진에 연결된, 즉 N-결합 글리코실화의 저해는 적절한 당단백질의 접힘을 방지할 수 있고 완전한 저해는 개별 세포에 독성을 나타낼 수 있다. 대조적으로 소포체 및 골지체 모두에서 일어나는 글리칸 가공(글리칸에 탄수화물 잔기의 효소적 제거/첨가)의 작은 변화는 분리된 세포(글리코사이드 저해제와의 생존에 대한 증거로)에 대해 없어서는 안되지만, 사람에게 질병(선천성 글리코실화 장애)을 유발할 수 있으며 모델 동물에서 치명적일 수 있다. 따라서 글리칸의 미세한 처리는 세포 운반과 같은 내인성 기능에 중요할 수 있지만, 이것은 숙주-병원체 상호작용에 있어서 부차적인 역할을 할 가능성이 높다. 숙주-병원체 상호작용의 잘 알려진 예로는 ABO식 혈액형 시스템이 있다.
여러 유형의 당단백질이 있지만 가장 흔한 것은 N-결합 당단백질과 O-결합 당단백질이다.[3] 이 두 가지 유형의 당단백질은 이름에서 의미하는 것과 같이 구조적 차이로 구별된다. 당단백질은 구성이 매우 다양하여 항체나 호르몬과 같은 다양한 화합물을 만든다.[4] 체내에서의 다양한 기능으로 인해 의료용 당단백질의 합성에 대한 관심이 높아지고 있다.[5] 현재 단백질의 재조합 및 글리코실화를 포함하여 당단백질을 합성하는 여러 방법이 있다.[5]
글리코실화는 또한 O-N-아세틸글루코사민(O-GlcNAc) 형태의 핵질 단백질에서 일어나는 것으로 알려져 있다.[6]
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글리코실화의 종류
글리코실화에는 몇 가지 유형이 있지만, N-결합 글리코실화와 O-결합 글리코실화가 가장 일반적이다.
- N-결합 글리코실화에서 당은 일반적으로 아스파라긴의 아마이드 곁사슬의 질소에 부착된다.
- O-결합 글리코실화에서 당은 일반적으로 세린 또는 트레오닌의 산소에 부착되지만, 티로신이나 비표준 아미노산인 하이드록시리신 및 하이드록시프롤린에도 부착된다.
- P-결합 글리코실화에서 당은 포스포세린의 인에 부착된다.
- C-결합 글리코실화에서 당은 트립토판에 만노스를 첨가하는 것과 같이 탄소에 직접적으로 부착된다.
- S-결합 글리코실화에서 β-GlcNAc는 시스테인 잔기의 황 원자에 부착된다.[7]
- 글리피화에서 글리코실포스파티딜이노시톨(GPI) 당지질은 폴리펩타이드의 C-말단에 부착되어 막 앵커로 역할을 한다.
- 비효소적 글리코실화로도 알려져 있는 당화에서 당은 효소에 의한 조절 작용이 없이 마이야르 반응을 통해 단백질 또는 지질 분자에 공유 결합된다.
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단당류
진핵생물의 당단백질에서 흔히 발견되는 단당류는 다음과 같다.[8]
예
요약
관점
체내에서 발견되는 당단백질의 한 예는 호흡 기관 및 소화 기관에서 분비되는 점액에 포함된 뮤신이다. 뮤신에 부착된 당은 상당한 수분 보유 능력을 가지고 있으며, 소화 효소에 의한 단백질 분해에 저항성을 부여한다.
당단백질은 백혈구 인식에서 중요한 역할을 한다. 면역계에서 작용하는 당단백질의 예는 다음과 같다.
- 항원과 직접적으로 상호작용을 하는 항체(면역글로불린)과 같은 분자.
- 세포 표면에서 발현되고 후천성 면역 반응의 일부로서 T 세포와 상호작용하는 주조직 적합성 복합체(MHC)의 분자.
- 적혈구 표면의 시알릴 루이스 X 항원.
ABO식 혈액형 적합성 항원의 H 항원. 당단백질의 다른 예들은 다음과 같다.
- 생식샘 자극 호르몬(황체 형성 호르몬, 여포 자극 호르몬)
- 당단백질 IIb/IIIa, 정상적인 혈소판 응집 및 내피에 대한 부착에 필요한 혈소판에서 발견되는 인테그린.
- 난모세포를 둘러싸고 있는 투명대의 구성 성분이며, 정자-난자 상호작용에서 중요하다.
- 결합 조직에서 생성되는 구조적 당단백질. 이들은 결합 조직의 섬유, 세포, 기저 물질을 서로 결합시키는 데 도움이 된다. 이들은 또한 조직의 구성 요소가 뼈의 칼슘과 같은 무기 물질에 결합할 수 있도록 돕는다.
- 당단백질-41(gp41) 및 외피 당단백질-120(gp120)은 HIV의 외피 단백질이다.
용해성 당단백질은 보통 흰자와 혈장에서 높은 점성을 보인다.
- 미라쿨린은 서아프리카 원산인 미라클프루트(Synsepalum dulcificum)의 열매에서 추출한 당단백질로 사람의 혀 수용체를 변경하여 신맛을 단맛으로 인식하도록 만든다.[10]
변이 표면 당단백질은 수면병의 병원체인 트라파노소마 원충(Trypanosoma brucei)이 숙주의 면역 반응을 피할 수 있도록 한다.
인간 면역결핍 바이러스(HIV)의 바이러스 스파이크는 과도하게 글리코실화되어 있다.[11] 스파이크 질량의 약 절반은 글리코실화의 산물이며, 글리칸은 숙주 세포에 의해 조립되어 대체로 "자기"로 인식하도록 만들기 때문에 항체가 인식하는 것을 제한하는 역할을 한다. 시간이 지남에 따라 일부 환자들은 HIV의 글리칸을 인식할 수 있는 항체를 진화시킬 수 있었으며, 소위 "광범위한 중화 항체(broadly neutralising antibodies, bnAbs)"는 일부 글리칸을 인식한다. 이것은 주로 비정상적으로 높은 밀도의 글리칸이 정상적인 글리칸의 성숙을 방해하고 따라서 조기에 고 만노스 상태에 갇혀버리기 때문에 가능하다.[12][13] 이것은 면역 인식을 위한 창을 제공한다. 또한 이러한 글리칸은 기본적인 단백질보다 훨씬 덜 가변적이기 때문에 백신 설계시 이용가능한 표적으로 부상했다.[14]
호르몬
다음은 당단백질인 호르몬들이다.
- 여포 자극 호르몬
- 황체형성 호르몬
- 갑상샘 자극 호르몬
- 인간 융모성 생식샘 자극 호르몬
- 알파-태아단백질
- 에리트로포이에틴
당단백질과 프로테오글리칸의 구별
| “ | 당단백질은 단백질에 공유 결합된 탄수화물(또는 글리칸)을 포함하고 있는 화합물이다. 탄수화물은 단당류, 이당류, 올리고당류, 다당류 및 이들의 유도체(예: "설포-" 또는 "포스포-"로 치환된)의 형태일 수 있다. 하나이거나 소수 또는 많은 탄수화물의 단위가 존재할 수 있다. 프로테오글리칸은 탄수화물 단위가 아미노당을 포함하고 있는 다당류이며, 당단백질의 하위 부류이다. 프로테오글리칸의 다당류는 글리코사미노글리칸으로도 알려져 있다. | ” |
기능
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분석
당단백질의 검출, 정제 및 구조 분석에 사용되는 다양한 방법들은 다음과 같다.[8][16][17]
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같이 보기
각주
더 읽을거리
외부 링크
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