Citohrom b5

Citohromi b₅ su sveprisutni hemoproteinski transporteri elektrona pronađeni u životinja, biljaka, gljiva i ljubičastih fototrofnih bakterija. Mikrosomske i mitohondrijske varijante su vezane za membranu, dok su bakterijske i one iz eritrocita i drugih životinjskih tkiva rastvorljive u vodi. Porodica proteina sličnih citohromu b₅ uključuje (osim samog citohroma b₅) hemoproteinske domene kovalentno povezane s drugim redoks domenima u citohromu flavocitohroma b₂ (L-laktat dehidrogenaza; EC 1.1.2.3), sulfit-oksidaza (EC 1.8.3.1), biljne i gljivične nitrat-reduktaze (EC 1.7.1.1, EC 1.7.1.2, EC 1.7.1.3), te biljni i gljivični citohrom b₅/acil lipid-desaturaza fuzijskih proteina.

Citohrom b5
Citohrom b5 (pacova) vezan za svoj kofaktor. Hem u crnoj boji, gvožđe u narandžastoj i ostaci histidina koji vezuju gvožđe prikazani su kao štapići. (1ICC)
Identifikatori
Simbol	CYB5A
Alt. simboli	CYB5
NCBI gen	1528
HGNC	2570
OMIM	250790
PDB	1JEX
RefSeq	NM_001914
UniProt	P00167
Ostali podaci
Lokus	Hrom. 18 q23
Pretraga za Strukture Swiss-model Domene InterPro

Citohrom b5
Identifikatori
Simbol	Cyt_B5
Pfam	PF00173
InterPro	IPR001199
PROSITE	PDOC00170
Membranom	211
Dostupne proteinske strukture: Pfam   strukture / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum sažetak strukture

Struktura

Poznate su 3-D strukture određenog broja citohroma b₅ i flavocitohroma kvaščevog b₂. Preklop pripada klasi α+β, sa dva hidrofobna jezgra sa svake strane β-lista. Veće hidrofobno jezgro čini džep za vezivanje hema, zatvoreno sa svake strane parom spirala povezanih okretom. Manje hidrofobno jezgro može imati samo strukturnu ulogu i formirano je od prostorno bliskih N-terminalnih i C-terminalnih segmenata. Dva histidinska ostatka daju peti i šesti hemski ligand, a propionatna ivica hem grupe leži na otvoru hemske pukotine. Dva izomera citohroma b₅, koji se nazivaju A (glavni) i B (sporedni) oblici, a razlikuju se po rotaciji hema za 180° oko ose definisane α– i γ-mezo ugljicima.

Citokrom b5 u nekim biohemijskim reakcijama

EC 1.6.2.2 citohrom-b₅ reduktaza

NADH + H⁺ + 2 fericitohrom b₅ → NAD⁺ + 2 ferocitohrom b₅

EC 1.10.2.1L-askorbat—citohrom-b₅ reduktaza

L-askorbat + fericitohrom b₅ → monodehidroaskorbat + ferocitokrom b₅

EC 1.14.18.2 CMP-N-acetilneuraminat monooksigenaza

CMP-N-acetilneuraminat + 2 ferocitohrom b₅ + O₂ + 2 H⁺ → CMP- N-glikoloilneuraminat + 2 fericitohrom b₅ + H₂O

EC 1.14.19.1 stearoil-CoA 9-desaturaza

stearoil-CoA + 2 ferocitokrom b₅ + O₂ + 2 H⁺ → oleoil-CoA + 2 fericitokrom b₅ + H₂O

EC 1.14.19.3 linoleoil-CoA 9-desaturaza

linoleoil-CoA + 2 ferocitokrom b₅ + O₂ + 2 H⁺ → γ-linolenoil-CoA + 2 fericitohrom b₅ + H₂O

Također pogledajte

• Citohrom b
• Nedostatak citohroma b₅
• Sistemi koji sadrže P450
• Citokrom b₅, tip A

Reference

• Lederer F (1994). "The cytochrome b5-fold: an adaptable module". Biochimie. 76 (7): 674–92. doi:10.1016/0300-9084(94)90144-9. PMID 7893819.
• Napier JA, Michaelson LV, Sayanova O (February 2003). "The role of cytochrome b5 fusion desaturases in the synthesis of polyunsaturated fatty acids". Prostaglandins, Leukotrienes, and Essential Fatty Acids. 68 (2): 135–43. doi:10.1016/S0952-3278(02)00263-6. PMID 12538077.
• Rivera M, Barillas-Mury C, Christensen KA, Little JW, Wells MA, Walker FA (December 1992). "Gene synthesis, bacterial expression, and 1H NMR spectroscopic studies of the rat outer mitochondrial membrane cytochrome b5". Biochemistry. 31 (48): 12233–40. doi:10.1021/bi00163a037. PMID 1333795.
• Schenkman JB, Jansson I (February 2003). "The many roles of cytochrome b5". Pharmacology & Therapeutics. 97 (2): 139–52. doi:10.1016/S0163-7258(02)00327-3. PMID 12559387.

Vanjski linkovi

• PDB 1B5A – Solution structure of rat cytochrome b₅ (form A)
• PDB 1B5B – Solution structure of rat cytochrome b₅ (form B)
• PDB 1CXY – X-ray structure of cytochrome b₅₅₈ from Ectothiorhodospira vacuolata
• OMIM: 250790 – Methemoglobinemia due to deficiency of cytochrome b₅