Asparaxina

A asparaxina^[2] (abreviadamente Asn ou N) é un α-aminoácido que forma parte das proteínas ^[3].

L-Asparaxina
Fórmula esquelática do isómero L
Modelo do isómero L
Nome IUPAC Asparaxina
Outros nomes Ácido 2-amino-3-carbamoilpropanoico
Identificadores
Número CAS	70-47-3
PubChem	236
ChemSpider	6031
UNII	7NG0A2TUHQ
Número CE	200-735-9
DrugBank	DB03943
KEGG	C00152
ChEBI	CHEBI:17196
ChEMBL	CHEMBL58832
Imaxes 3D Jmol	Image 1 Image 2
SMILES O=C(N)C[C@H](N)C(=O)O C([C@@H](C(=O)O)N)C(=O)N
InChI InChI=1S/C4H8N2O3/c5-2(4(8)9)1-3(6)7/h2H,1,5H2,(H2,6,7)(H,8,9)/t2-/m0/s1 Key: DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N InChI=1/C4H8N2O3/c5-2(4(8)9)1-3(6)7/h2H,1,5H2,(H2,6,7)(H,8,9)/t2-/m0/s1 Key: DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHBD
Propiedades
Fórmula molecular	C4H8N2O3
Masa molar	132,12 g mol−1
Aspecto	cristais brancos
Densidade	1,543 g/cm3
Punto de fusión	234 °C
Punto de ebulición	438 °C
Solubilidade en auga	2,94 g/100 mL
Solubilidade	soluble en ácido, álcali insignificante en metanol, etanol, éter, benceno
log P	-3,82
Acidez (pKa)	2,02 (carboxilo), 8,80 (amino)[1]
Estrutura
Estrutura cristalina	ortorrómbico
Termoquímica
Entalpía estándar de formación ΔfHo298	-789,4 kJ/mol
Perigosidade
MSDS	Sigma-Aldrich
NFPA 704	0 1 0
Punto de inflamabilidade	219 °C
Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa.

Fórmula da asparaxina ionizada.

Ten unha cadea lateral formada por -CH₂-CO-NH₂, que presenta un grupo amino polar, e considérase un aminoácido polar. Pode considerarse que é a amida do ácido aspártico, polo que o seu grupo lateral sería unha carboxiamida.

Non é un aminoácido esencial, xa que o noso metabolismo pode sintetizalo a partir de precursores sinxelos. Está codificado polos codóns AAU e AAC.

Foi illada por primeira vez en forma cristalina en 1806, polos químicos franceses Louis Nicolas Vauquelin e Pierre Jean Robiquet a partir do zume de espárrago^[4] (Asparagus officinalis), e de aí lle vén o nome.^[5][6] Foi o primeiro aminoácido en ser illado. O cheiro característico na urina das persoas que comeron espárragos atribúese a varios produtos metabólicos derivados da asparaxina.^[7]

(S)-Asparaxina (á esquerda) e (R)-asparaxina (á dereita) en forma zwitteriónica a pH neutro.

Cando a asparaxina dos alimentos reacciona cun azucre redutor ou un carbonilo reactivo a suficiente tempertura produce acrilamidas. Estas substancias aparecen en produtos cociñados como patacas fritas ou café torrado.

Funcións

A asparaxina forma parte das proteínas. Como a súa cadea lateral pode formar facilmente pontes de hidróxeno co esqueleto do péptido, os residuos de asparaxina atópanse preto do final ou do principio das alfa-hélices e asas das follas beta, onde pode limitar a formación de pontes de hidróxeno co péptido. A glutamina, que ten un grupo metileno extra na cadea lateral, ten máis entropía conformacional e é menos útil neste cometido.

A asparaxina tamén proporciona sitios chave para establecer enlaces N-glicosídicos con residuos de azucre, o que transformará a proteína nunha glicoproteína.

O sistema nervioso require asparaxina.

A asparaxina é tamén importante na síntese de amoníaco.

Fontes alimenticias

Non é un aminoácido esencial, polo que non se require na dieta, pero é abundante en alimentos como: lácteos, soro lácteo, carne de vaca, aves, ovos, peixe, lactalbumina, alimentos mariños, espárragos, patacas, legumes, noces, sementes, soia, cereais integrais.

Biosíntese

O precursor da asparaxina é o oxalacetato. O oxalacetato convértese en aspartato por acción dunha transaminase. O encima transfire o grupo amino do glutamato ao oxalacetato producindo α-cetoglutarato e aspartato. O encima asparaxina sintetase produce asparaxina, AMP, glutamato, e pirofosfato a partir de aspartato, glutamina, e ATP. Na reacción da asparaxina sintetase úsase o ATP para activar o aspartato, formando β-aspartil-AMP. A glutamina doa o grupo amonio, o cal reacciona co β-aspartil-AMP para formar asparaxina e AMP libre.

Degradación

A asparaxina é un aminoácido glicoxénico. A L-asparaxinase hidroliza o grupo amida para formar aspartato e amoníaco. Unha transaminase converte o aspartato en oxalacetato, o cal pode despois ser metabolizado no ciclo do ácido cítrico ou entrar na gliconeoxénese.