Lisozima
composto químico From Wikipedia, the free encyclopedia
composto químico From Wikipedia, the free encyclopedia
Os lisozimas[1][2] (ou lisocimas[3]), tamén chamados muramidases ou N-acetilmuramida glicanhidrolases, son enzimas do grupo das glicósido hidrolases (EC 3.2.1.17) que danan a parede celular bacteriana formada por peptidoglicano ao catalizaren a hidrólise dos enlaces glicosídicos β(1-4) entre os residuos de ácido N-acetilmurámico e N-acetil-D-glicosamina do peptidoglicano, e tamén entre os residuos de N-acetil-D-glicosamina da quitina das paredes dos fungos [4].
| Lisozima | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Cristal de lisozima. | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Número EC | 3.2.1.17 | ||||||||
| Número CAS | 9001-63-2 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | entrada de BRENDA | ||||||||
| ExPASy | vista de NiceZyme | ||||||||
| KEGG | entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCyc | vía metabólica | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||||
| |||||||||
O lisozima abunda en certas secrecións corporais humanas como as bágoas, saliva, leite humano e moco. Tamén está presente en gránulos citoplasmáticos dos neutrófilos polimorfonucleares do sangue (PMN). Poden atoparse grandes cantidades de lisozima na clara dos ovos. Os lisozimas de tipo C están moi relacionadas coa alfa-lactoalbumina en secuencia e estrutura, e forman parte da mesma familia de moléculas.
Nos humanos, o lisozima está codificada polo xene LYZ, situado no cromosoma 12.[5][6]
O enzima actúa atacando o peptidoglicano, hidrolizando o enlace glicosídico β(1-4) entre os seus dous compoñentes básicos, o ácido N-acetilmurámico e a N-acetilglicosamina. Isto faino uníndose á molécula de peptidoglicano, especialmente das bacterias grampositivas) polo seu sitio de unión na gran fenda que ten o enzima entre os seus dous dominios. Segundo o Mecanismo de Phillips, o lisozima únese a un tramo de seis azucres da molécula, o hexasacárido. O lisozima distorsiona o cuarto azucre deste hexasacárido (o anel D) que adopta unha conformación en media cadeira. Neste estado tensionado, o enlace glicosídico pode romper doadamente.
As cadeas laterais dos aminoácidos ácido glutámico en posición 35 (Glu35) e ácido aspártico 52 (Asp52) son fundamentais na actividade deste enzima. O Glu35 actúa como un doante de protóns ao enlace glcosídico, cortando o enlace C-O no substrato, e o Asp52 actúa como un nucleófilo para xerar un interemediato glicosil enzima. O intermediato glicosil enzima reacciona despois cunha molécula de auga, dando o produto da hidrólise.
O lisozima forma parte do sistema inmunitario innato. Os niveis reducidos de lisozima foron asociados con displasia broncopulmonar nos neonatos.[7] Os leites maternizados en po para a alimentación de meniños carecen de lisozima, que si está presente no leite materno, e os meniños alimentados con estes preparados teñen 3 veces máis probabilidades de ter diarreas.[8] Como a lisozima é unha forma natural de protección de patóxenos grampositivos como Bacillus e Streptococcus,[9] unha deficiencia na alimentación do neno en lisozima podería explicar o incremento da incidencia da enfermidade.
A pel é unha barreira protectora contra moitas bacterias debido á súa acidez e sequidade, pero a membrana conxuntiva do ollo está protexida pola secreción de enzimas, principalmente lisozima e defensina. Se esta protección falla pode producirse conxuntivite.
En certos cancros (especialmente leucemia mielomonocítica) a excesiva produción de lisozima polas células cancerosas poden levar a niveis tóxicos de lisozimas no sangue. Niveis altos de lisozima no sangue poden orixinar insuficiencia renal e diminución do potasio sanguíneo.
Algunhas formas de amiloidose teñen como causa a mutación do xene do lisozima, o que orixina a acumulación deste enzima en varios tecidos.[10]
As propiedades antibacterianas da clara do ovo, debidas ao lisozima que contén, foron observadas primeiro por Laschtschenko en 1909,[11] aínda que non foi ata 1922 que se empezou a utilizar o nome "lisozima", acuñado por Alexander Fleming (1881–1955), o descubridor da penicilina.[12] Fleming observou a acción antibacteriana do lisozima cando trataba cultivos bacterianos con mucosidade nasal dun paciente que sufría un arrefriado.[12]
A estrutura tridimensional do lisozima da clara do ovo de galiña foi descrita por David Chilton Phillips (1924–1999) en 1965, ano en que obtivo o primeiro modelo deste enzima con resolución de 2 Å por cristalografía de raios X.[13][14] A estrutura foi presentada publicamente na Royal Institution en 1965.[15] O lisozima foi a segunda estrutura proteica e a primeira enzimática en ser resolta por métodos de difracción de raios X, e o primeiro enzima en ser completamente secuenciado que contiña todos os 20 aminoácidos proteinoxénicos comúns.[16] Grazas a estes traballos de Phillips, o lisozima foi o primeiro enzima para o que se suxeriu un mecanismo detallado e específico de catálise.[17] Isto levou a Phillips a proporcionar unha explicación de como os enzimas aceleran unha reacción química en termos das súas estruturas físicas. O mecanismo orixinal proposto por Phillips foi revisado posteriormente.[18]
Howard Florey (1898–1968) e Ernst B. Chain (1906–1979) tamén fixeron investigacións sobre lisozimas.
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Every time you click a link to Wikipedia, Wiktionary or Wikiquote in your browser's search results, it will show the modern Wikiwand interface.
Wikiwand extension is a five stars, simple, with minimum permission required to keep your browsing private, safe and transparent.
