Hemopeksin
From Wikipedia, the free encyclopedia
Remove ads
Hemopeksin (Hpx; Hx), znan i kao beta-1B-glikoprotein, jest glikoprotein koji je kod ljudi kodiran genom HPX sa hromosoma 11.[5][6][7] i pripada porodici hemopleksinskih proteina.[8] Hemopexin is the plasma protein with the highest binding affinity for heme.[9]
„Sami“ hemoglobin koji cirkuliše „sam“ u krvnoj plazmi (koji se naziva „slobodni hemoglobin“, za razliku od hemoglobina koji se nalazi u crvenim krvnim zrncima i cirkuliše sa njima.) uskoro će se oksidirati u met-hemoglobin koji se zatim dalje razdvaja u „slobodni“ hem, zajedno sa globinskim lancem. Slobodni hem će se tada oksidirati u slobodni methem i prije ili kasnije će hemopeksin doći da veže slobodni met-hem zajedno, formirajući kompleks met-hema i hemopeksina, nastavljajući svoje putovanje u cirkulaciji sve dok ne stigne do receptora, npr. kao što je CD91, na hepatocitima ili makrofagima unutar slezene, jetre i koštane srži.
Dolazak hemopeksina i naknadno vezivanje za slobodni hem, ne samo da sprečava prooksidantne i proupalne efekte hema, već i podstiče detoksikaciju slobodnog hema.
Hemopeksin se razlikuje od haptoglobina, potonji se uvijek vezuje za "slobodni" hemoglobin.[10][11]
Remove ads
Mapiranje hemopeksinskog gena
Cai i Law (1986) pripremili su cDNA klon za hemopeksin, analizom Southern blot hibrida čovjeka/hrčka koji sadrže različite kombinacije ljudskih hromosoma, dodelili su HPX gen ljudskom hromosomu 11. Law et. al. (1988) dodelili su HPX gen 11p15.5-p15.4, istoj lokaciji kao i kompleks gena beta-globina pomoću in situ hibridizacije.[12]
Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je 462 aminokiseline, a molekulska težina 51.676 Da.[5]
| 10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| MARVLGAPVA | LGLWSLCWSL | AIATPLPPTS | AHGNVAEGET | KPDPDVTERC | ||||
| SDGWSFDATT | LDDNGTMLFF | KGEFVWKSHK | WDRELISERW | KNFPSPVDAA | ||||
| FRQGHNSVFL | IKGDKVWVYP | PEKKEKGYPK | LLQDEFPGIP | SPLDAAVECH | ||||
| RGECQAEGVL | FFQGDREWFW | DLATGTMKER | SWPAVGNCSS | ALRWLGRYYC | ||||
| FQGNQFLRFD | PVRGEVPPRY | PRDVRDYFMP | CPGRGHGHRN | GTGHGNSTHH | ||||
| GPEYMRCSPH | LVLSALTSDN | HGATYAFSGT | HYWRLDTSRD | GWHSWPIAHQ | ||||
| WPQGPSAVDA | AFSWEEKLYL | VQGTQVYVFL | TKGGYTLVSG | YPKRLEKEVG | ||||
| TPHGIILDSV | DAAFICPGSS | RLHIMAGRRL | WWLDLKSGAQ | ATWTELPWPH | ||||
| EKVDGALCME | KSLGPNSCSA | NGPGLYLIHG | PNLYCYSDVE | KLNAAKALPQ | ||||
| PQNVTSLLGC | TH |
Remove ads
Funkcija
Hemopeksin veže hem sa najvećim afinitetom od bilo kojeg poznatog proteina. Njegova glavna funkcija je čišćenje hema koji se oslobađa ili gubi putem prometa hemskih proteini kao što je hemoglobin i tako štiti tijelo od oksidacijskog oštećenja koje slobodni hem može uzrokovati. Osim toga, hemopeksin oslobađa svoju ligandsku vezu za internalizaciju nakon interakcije sa CD91.[13] Hemopexin čuva tjelesno gvožđe.[9] Hemopeksin-ovisni unos vanćelijskog hema može dovesti do deaktivacije represije Bach1, što dovodi do transkripcijske aktivacije antioksidantnog hemskog gena oksigenaze-1. Hemoglobin, haptoglobin (Hp) i Hx se povezuju s lipoproteinom visoke gustine (HDL) i utiču na upalna svojstva HDL-a.[14] Hemopeksin može smanjiti regulaciju angiotenzina II tipa 1 receptora (AT1-R) in vitro[].[15]
Klinički značaj
Prevladavajući izvor cirkulirajućeg hemopeksina je jetra s koncentracijom u plazmi od 1–2 mg/ml.[16] Nivo hemopeksina u serumu odražava koliko je hema prisutno u krvi. Stoga, nizak nivo hemopeksina ukazuje da je došlo do značajne degradacije spojeva koje sadrže hem. Nizak nivo hemopeksina je jedna od dijagnostičkih karakteristika unutarvaskularne hemolitske anemije.[17] Hemopeksin je uključen u kardiovaskularnu bolest, sepsni šok, ishemijsku ozljedu mozga i eksperimentalni autoimunski encefalomijelitis.[18] The circulating level of hemopexin is associated with prognosis in patients with septic shock.[18]
HPX se proizvodi u mozgu.[19] Delecija gena HPX može pogoršati ozljedu mozga praćenu hemoglobinom bez strome i unutarcerebralno krvarenje.[20] Visok nivo hemopeksina u moždanomoždinskojoj tečnosti povezan je sa lošim ishodom nakon subarahnoidnog krvarenja.[19]
Cirkulirajući hemopeksin može modulirati kod pacijenata i kod miševa antraciklinom izazvanu kardiotoksičnost (npr. srčana insuficijencija).[21]
Remove ads
Reference
Dopunska literatura
Također pogledajte
Vanjski linkovi
N-glikolizacija i O-glikolizacija
Postoje dva tipa glikolizacije:
- U N-glizaciji, dodavanje šećera se može desiti na amidnom azotu bočnog lanca asparagina.
- U O-glikolizaciji, dodavanje šećera se dešava na hidroksil kisiku na bočnom lancu hidroksilizina, hidroksiprolina, serina ili treonina.
Monosaharidi
Monosaharidi koji se obično nalaze u eukariotskim glikoproteinima:[1]
Šećerna grupa ili grupe pomažu savijanje ili održavanje stabilnosti proteina.
Glikoproteini su široko rasprostranjeni u žjezdanim tkivima životinja koja sintetiziraju sekrete i ekskrete.[3] Osobito značajne integracijske membranski komponente, koje učestvuju u međućelijskim interakcijama. Formiraju se i u citosolu, ali su njihove funkcije i način formiraja, kao i moguće modifikacije manje poznati. Komponente su mnogih tkivnih antigen]a ((krvnih grupa, npr.)
Remove ads
Također pogledajte
Reference
- Murray R. K., Granner D. K., Rodwell V. W. (2006): Harper's Illustrated Biochemistry 27th Ed. McGraw–Hill, New York.
- Glycan classification Arhivirano 27. 10. 2012. na Wayback Machine SIGMA
- Sofradžija A., Šoljan D., Hadžiselimović R. (1996): Biologija 1, Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-686-8.
Wikiwand - on
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Remove ads